Hormony, enzymy – maturitní otázka

 

Otázka: Hormony, enzymy

Předmět: Biologie

Přidal(a): ZelenýJalovec

 

 

Enzymy

Složení enzymů

• apoenzym(bílkovina) + kofaktor(nebílkovinná část)
• Kofaktor může být:
  • Prostetická skupina(pevně vázaný kofaktor), např.: pyridoxalfosfát(aminotransgerázy)
  • Koenzym(volný disociabilní kofaktor), např.: koenzym A
• Kofaktory stabilní při zahřátí, většina proteinů denaturuje teplem
• Jednosložkové enzymy: tvoří pouze bílkovina
• Dvousložkové enzymy: tvoří komplex – holoenzym, apoenzym + kofaktor

 

Klasifikace enzymů

číslo	třída	katalyzovaná reakce	příklad
1.	oxidoreduktasy	Přenos elektronů (oxidace a redukce) mezi dvěma substráty	laktátdehydrogenasa
2.	transferasy	Přenos charakteristických skupin mezi dvěma substráty	Alaninaminotrans-ferasa ALT
3.	hydrolasy	Hydrolytické štěpení substrátů	Pepsin, trypsin, lipasa, amylasa
4.	lyasy	Nehydrolytické štěpení substrátů, spojení 2 molekul bez účasti ATP	aldolasa
5.	isomerasy	Vzájemné přeměny izometrů	Glukosa-6-fosfátiso-merasa
6.	ligasy	Slučování dvou molekul za současné spotřeby energie vzniklé štěpením ATP	Synthetasy, DNA-ligasa

• 6 tříd, kt se dále dělí na podtřídy a podpodtříd
• Každý enzym má kodové číslo(první číslo označuje třídu, druhé podtřídu, třetí podpodtřídu, čtvrté je pořadové číslo enzymu v podpodtřídě, např.: 1.1.1.27 laktátdehydrogenasa
• Funkce enzymů: biokatalyzátory, snižují aktivační energii chemické reakce probíhající v org.

 

Názvosloví enzymů

• Triviální(pepsin)
• Systematické: kmen + koncovka –asa, kmen tvoří název substrátu + název reakce
  • Např.: laktátdehydrogenasa

 

Struktura a mechanismus působení

• Substrát S se váže na aktivní centrum enzymu E- prostor na povrchu nebo uvnitř polypeptidového apoenzymu, na jehož velikosti a tvaru se podílejí postranní řetězce alespoň 3 AMK(např.: cysteinu, serinu, zásaditých a kyselých AMK), eventuálně kofaktor a jiné faktory(např.: kovové ionty Mn²⁺ ) -> dochází ke konformační změně molekuly enzymu- přizpůsobení se tvaru molekuly substrátu -> vzniká komplex enzym-substrát(ES), kt se rozpadne za vzniku produktu P

E + S – ES – P + E

• Kofaktory jsou donory nebo akceptory protonů, elektronů nebo atomových skupin při enzymové reakci( např.: přenos vodíku – NAD⁺, přenos acetylu- koenzym A)
• Substrátová specifita: určitý enzym katalyzuje chemickou reakci, kt se zúčastní jen určitý substrát(sacharasa katalyzuje hydrolýzu sacharosy)
• Specifita účinku: enzymy katalyzují pouze jedinou konkrétní reakci, působí jen na určité skupiny substrátu( enzym alfa-amylasa katalyzuje hydrolýzou pouze alfa-1,4 glykosidových vazeb přítomných ve škrobu nebo glykogenu, ale nikoliv hydrolýzu beta-1,4 glykosodových vazeb přítomných v celuloze)
• Isoenzymy: formy enzymu katalyzující stejnou chemickou reakci(v různých orgánech), liší vzájemně primární skupinou bílkovinné části(apoenzymu), mají rozdílnou pohyblivost v elektrickém poli, stanovení jejich hodnoty má diagnostický význam, např.: 5 forem laktátdehydrogenasy(myokard, játra)
• Michaelisova konstanta K_m : základní konstanta charakterizující afinitu enzymu k substrátu
  • Čím je vyšší, tím je afinita k substrátu nižší- číselně se rovná koncentraci substrátu, při kt rychlost enzymové reakce dosahuje polovinu maximální rychlosti V_max

 

Aktivita enzymu

• aktivita enzymu, jež je schopná přeměnit 1 mol substrátu za sekundu-A katal, v klinické biochemii menší jednotka mikrokatal

faktory ovlivňující aktivitu enzymů:

• množství substrátu: rychlost enzymové koncentrace roste s koncentrací substrátu až do obsazení aktivních center
• množství enzymu: rychlost roste s koncentrací enzymu, je-li dostatek enzymu
• pH prostředí: většina organismů má v těle optimální pH v rozmezí 6-8, optimum pepsinu je pH 2, trypsinu je pH 9
• teplota prostředí: optimum je teplota lidského těla
• iontová síla prostředí
• redoxní potenciál: význam při působení oxidoreduktas
• aktivátory: látky zvyšující rychlost reakce
• inhibitory: látky snižující rychlost enzymové reakce

 

Mechanismy regulace enzymové aktivity 

Reverzibilní inhibice aktivního centra:

• Kompetitivní inhibice: podobnost struktury inhibitoru se substrátem, soutěž o vazebné místo, lze tlumit zvýšením koncentrace substrátu(K_m roste, V_max se nemění)
• Nekompetitivní inhibice: inhibitor nesoutěží o vazebné místo, váže se mimo aktivní centrum a vyvolá změnu struktury bílkoviny(terciální a kvartérní), tím změnu aktivního centra, zpomalení reakce(K_m se nemění, V _max se snižuje)
• Akompetitivní inhibice– inhibitor se váže pouze na komplex enzym-substrát zpomalení reakce(K_m i V_max se snižuje)
• Ireverzibilní inhibice:inhibitor se váže kovalentně nebo pevně na reaktivní skupiny(-OH,-SH) enzymu(apoenzymu nebo kofaktoru), že z této vazby nemůže být vytěsněn(mechanismus účinku léků, vazba těžkých kovů Hg,Cu,Pb)
• Allosterická regulace(aktivaci nebo inhibice: aktivátor nebo inhibitor se váže na určité místo podjednotky mimo aktivní centrum a změní konformaci molekuly allostetického enzymu(enzym s několika bílkovinnými podjednotkami), buď dojde k aktivaci enzymu nebo k jeho inhibici
• Kovalentní modifikace: děje se fosforylací hydroxylové skupiny enzymu a tím se enzym může aktivovat nebo inaktivovat(glykogensynthasa/fosforylasa)
• Limitovaná proteolýza: odštěpení čísti polypeptidového řetězce proenzymu za vzniku enzymu, např.: pepsinogen – pepsin
• Indukce syntézy enzymu(tvorba nového enzymu) nebo represe syntézy enzymu(potlačení biosyntézy enzymu): množství enzymu v buňce může být regulováno podporou jeho syntézy nebo jeho degradace(účinek léků)
• Zpětnovazebná regulace: konečný produkt může aktivovat nebo inhibovat svoji vlastní syntézu- inhibice nebo aktivace alosterických enzymů

 

Využití enzymů v praxi

• Součást pracích prášků- zvyšují účinnost odstraňování skvrn i při nižších teplotách
• šetří energii i v potravinářském, textilním a papírenském průmyslu, v odpadovém hospodářství
• Proteolytické enzymy –např.: v mlékárenském průmyslu jako syřidla (chymosin) nebo k přípravě hypoalergeního mléka
• Pomocí enzymatického štěpení trisacharidů v luštěninách lze připravit takové luštěniny, které nenadýmají
• V lékařství lze podávat enzymy jako náhradu chybějících enzymů při poškození slinivky břišníči při léčbě některých onemocnění
• Při perorálnímpodávání enzymů, které mají usnadnit trávení či metabolismus
• při restaurování uměleckých předmětů, převážně malby

 

Hormony

Charakteristika hormonů

• funkce: látky uvolňující se z buněk, v nichž vznikly, a putující krevní cestou k cílovým buňkám jiných vzdálených tkání, zde se vážou na receptory cílových buněk a stimulují, tlumí nebo mění jejich funkce
• hormonální regulace biochemických dějů:
  • indukce: hormony indukují syntézu enzymů
  • represe: hormony potlačují syntézu enzymů
  • ovlivnění aktivity enzymů:
• receptory-specifické bílkovinné struktury, jejichž prostřednictvím se vliv hormonů na enzymy realizuje:
• membránové receptory jsou na povrchu membrán cílových buněk, selektivně vážou jen určitý hormon(glukagon, adrenalin, insulin)
• intracelulární receptory jsou přítomné v cytosolu nebo jádře cílových buněk, kde dochází k vazbě hormonu(steroidní hormony)

 

Význam hormonů

rozdělení hormonů podle původu:

• rostlinné
  • fytohormony: heteroauxin(3-indolyloctová kyselina-růstový hormon rostlin)
  • gibereliny
• ferohormony
• lidské hormony

rozdělení podle struktury:

• odvozené od AMK:
  • tyroxin(tetrajodthyronin), trijodthyronin- štítná žláza, vzniká z tyrosinu, reguluje řadu metabolických pochodů během života- vitální funkce
  • adrenalin(dřeň nadledvin, vzniká z tyrosinu- zvyšuje odbourávání glykogenu v játrech a ve svalech(zvyšuje hladinu glukosy v krvi), stimuluje štěpení tukův v tukové tkáni
• peptidové nebo bílkovinné
  • parathormon-peptid(příštítná tělíska)- zvyšuje hladinu vápníku v krvi, urychluje odbourávání(rozpouštění) kostí, zvyšuje resorpci vápníku ve střevě
  • kalcitonin-peptid(štítná žláza)- regulace hladiny vápníku(snižuje hladinu vápníku v krvi a podporuje jeho ukládání v kostech)
  • insulin– peptid(slinivka břišní)- regulace metabolismu sacharidů a lipidů(zvyšuje průnik glukosy do buněk a urychluje glykolýzu)
  • glukagon– peptid(slinivka břišní)-působí opačně než inzulin
• steroidní hormony
  • aldosteron(mineralokortikoid)- základní význam v hospodaření se sodnými a draselnými ionty, a tím i v metabolismu vody(syntéza v kůře nadledvin)
  • kortisol(glukokortikoid) hormon kůry nadledvin, jeho účinek se projevuje zvýšeným katabolismem bílkovin, aktivací procesů glukoneogenézy, lipolýzy
  • estrogeny(ženské pohlavní hormony)- vliv na genitální cykly, sekundární pohlavní znaky
  • androgeny(mužské pohlavní hormony)- vliv na vývin druhotných pohlavních znaků, anabolický účinek