Hormony, enzymy – maturitní otázka

ošetřovatelství

 

Otázka: Hormony, enzymy

Předmět: Biologie

Přidal(a): ZelenýJalovec

 

 

Enzymy

Složení enzymů

  • apoenzym(bílkovina) + kofaktor(nebílkovinná část)
  • Kofaktor může být:
    • Prostetická skupina(pevně vázaný kofaktor), např.: pyridoxalfosfát(aminotransgerázy)
    • Koenzym(volný disociabilní kofaktor), např.: koenzym A
  • Kofaktory stabilní při zahřátí, většina proteinů denaturuje teplem
  • Jednosložkové enzymy: tvoří pouze bílkovina
  • Dvousložkové enzymy: tvoří komplex – holoenzym, apoenzym + kofaktor

 

Klasifikace enzymů

číslo třída katalyzovaná reakce příklad
1. oxidoreduktasy Přenos elektronů (oxidace a redukce) mezi dvěma substráty laktátdehydrogenasa
2. transferasy Přenos charakteristických skupin mezi dvěma substráty Alaninaminotrans-ferasa ALT
3. hydrolasy Hydrolytické štěpení substrátů Pepsin, trypsin, lipasa, amylasa
4. lyasy Nehydrolytické štěpení substrátů, spojení 2 molekul bez účasti ATP aldolasa
5. isomerasy Vzájemné přeměny izometrů Glukosa-6-fosfátiso-merasa
6. ligasy Slučování dvou molekul za současné spotřeby energie vzniklé štěpením ATP Synthetasy, DNA-ligasa
  • 6 tříd, kt se dále dělí na podtřídy a podpodtříd
  • Každý enzym má kodové číslo(první číslo označuje třídu, druhé podtřídu, třetí podpodtřídu, čtvrté je pořadové číslo enzymu v podpodtřídě, např.: 1.1.1.27 laktátdehydrogenasa
  • Funkce enzymů: biokatalyzátory, snižují aktivační energii chemické reakce probíhající v org.

 

Názvosloví enzymů

  • Triviální(pepsin)
  • Systematické: kmen + koncovka –asa, kmen tvoří název substrátu + název reakce
    • Např.: laktátdehydrogenasa

 

Struktura a mechanismus působení

  • Substrát S se váže na aktivní centrum enzymu E- prostor na povrchu nebo uvnitř polypeptidového apoenzymu, na jehož velikosti a tvaru se podílejí postranní řetězce alespoň 3 AMK(např.: cysteinu, serinu, zásaditých a kyselých AMK), eventuálně kofaktor a jiné faktory(např.: kovové ionty Mn2+ ) -> dochází ke konformační změně molekuly enzymu- přizpůsobení se tvaru molekuly substrátu -> vzniká komplex enzym-substrát(ES), kt se rozpadne za vzniku produktu P

E + S – ES – P + E

  • Kofaktory jsou donory nebo akceptory protonů, elektronů nebo atomových skupin při enzymové reakci( např.: přenos vodíku – NAD+, přenos acetylu- koenzym A)
  • Substrátová specifita: určitý enzym katalyzuje chemickou reakci, kt se zúčastní jen určitý substrát(sacharasa katalyzuje hydrolýzu sacharosy)
  • Specifita účinku: enzymy katalyzují pouze jedinou konkrétní reakci, působí jen na určité skupiny substrátu( enzym alfa-amylasa katalyzuje hydrolýzou pouze alfa-1,4 glykosidových vazeb přítomných ve škrobu nebo glykogenu, ale nikoliv hydrolýzu beta-1,4 glykosodových vazeb přítomných v celuloze)
  • Isoenzymy: formy enzymu katalyzující stejnou chemickou reakci(v různých orgánech), liší vzájemně primární skupinou bílkovinné části(apoenzymu), mají rozdílnou pohyblivost v elektrickém poli, stanovení jejich hodnoty má diagnostický význam, např.: 5 forem laktátdehydrogenasy(myokard, játra)
  • Michaelisova konstanta Km : základní konstanta charakterizující afinitu enzymu k substrátu
    • Čím je vyšší, tím je afinita k substrátu nižší- číselně se rovná koncentraci substrátu, při kt rychlost enzymové reakce dosahuje polovinu maximální rychlosti Vmax

 

Aktivita enzymu

  • aktivita enzymu, jež je schopná přeměnit 1 mol substrátu za sekundu-A katal, v klinické biochemii menší jednotka mikrokatal

faktory ovlivňující aktivitu enzymů:

  • množství substrátu: rychlost enzymové koncentrace roste s koncentrací substrátu až do obsazení aktivních center
  • množství enzymu: rychlost roste s koncentrací enzymu, je-li dostatek enzymu
  • pH prostředí: většina organismů má v těle optimální pH v rozmezí 6-8, optimum pepsinu je pH 2, trypsinu je pH 9
  • teplota prostředí: optimum je teplota lidského těla
  • iontová síla prostředí
  • redoxní potenciál: význam při působení oxidoreduktas
  • aktivátory: látky zvyšující rychlost reakce
  • inhibitory: látky snižující rychlost enzymové reakce

 

Mechanismy regulace enzymové aktivity 

Reverzibilní inhibice aktivního centra:

  • Kompetitivní inhibice: podobnost struktury inhibitoru se substrátem, soutěž o vazebné místo, lze tlumit zvýšením koncentrace substrátu(Km roste, Vmax se nemění)
  • Nekompetitivní inhibice: inhibitor nesoutěží o vazebné místo, váže se mimo aktivní centrum a vyvolá změnu struktury bílkoviny(terciální a kvartérní), tím změnu aktivního centra, zpomalení reakce(Km se nemění, V max se snižuje)
  • Akompetitivní inhibice– inhibitor se váže pouze na komplex enzym-substrát zpomalení reakce(Km i Vmax se snižuje)
  • Ireverzibilní inhibice:inhibitor se váže kovalentně nebo pevně na reaktivní skupiny(-OH,-SH) enzymu(apoenzymu nebo kofaktoru), že z této vazby nemůže být vytěsněn(mechanismus účinku léků, vazba těžkých kovů Hg,Cu,Pb)
  • Allosterická regulace(aktivaci nebo inhibice: aktivátor nebo inhibitor se váže na určité místo podjednotky mimo aktivní centrum a změní konformaci molekuly allostetického enzymu(enzym s několika bílkovinnými podjednotkami), buď dojde k aktivaci enzymu nebo k jeho inhibici
  • Kovalentní modifikace: děje se fosforylací hydroxylové skupiny enzymu a tím se enzym může aktivovat nebo inaktivovat(glykogensynthasa/fosforylasa)
  • Limitovaná proteolýza: odštěpení čísti polypeptidového řetězce proenzymu za vzniku enzymu, např.: pepsinogen – pepsin
  • Indukce syntézy enzymu(tvorba nového enzymu) nebo represe syntézy enzymu(potlačení biosyntézy enzymu): množství enzymu v buňce může být regulováno podporou jeho syntézy nebo jeho degradace(účinek léků)
  • Zpětnovazebná regulace: konečný produkt může aktivovat nebo inhibovat svoji vlastní syntézu- inhibice nebo aktivace alosterických enzymů

 

Využití enzymů v praxi

  • Součást pracích prášků- zvyšují účinnost odstraňování skvrn i při nižších teplotách
  • šetří energii i v potravinářském, textilním a papírenském průmyslu, v odpadovém hospodářství
  • Proteolytické enzymy –např.: v mlékárenském průmyslu jako syřidla (chymosin) nebo k přípravě hypoalergeního mléka
  • Pomocí enzymatického štěpení trisacharidů v luštěninách lze připravit takové luštěniny, které nenadýmají
  • V lékařství lze podávat enzymy jako náhradu chybějících enzymů při poškození slinivky břišníči při léčbě některých onemocnění
  • Při perorálnímpodávání enzymů, které mají usnadnit trávení či metabolismus
  • při restaurování uměleckých předmětů, převážně malby

 

Hormony

Charakteristika hormonů

  • funkce: látky uvolňující se z buněk, v nichž vznikly, a putující krevní cestou k cílovým buňkám jiných vzdálených tkání, zde se vážou na receptory cílových buněk a stimulují, tlumí nebo mění jejich funkce
  • hormonální regulace biochemických dějů:
    • indukce: hormony indukují syntézu enzymů
    • represe: hormony potlačují syntézu enzymů
    • ovlivnění aktivity enzymů:
  • receptory-specifické bílkovinné struktury, jejichž prostřednictvím se vliv hormonů na enzymy realizuje:
  • membránové receptory jsou na povrchu membrán cílových buněk, selektivně vážou jen určitý hormon(glukagon, adrenalin, insulin)
  • intracelulární receptory jsou přítomné v cytosolu nebo jádře cílových buněk, kde dochází k vazbě hormonu(steroidní hormony)

 

Význam hormonů

rozdělení hormonů podle původu:

  • rostlinné
    • fytohormony: heteroauxin(3-indolyloctová kyselina-růstový hormon rostlin)
    • gibereliny
  • ferohormony
  • lidské hormony

rozdělení podle struktury:

  • odvozené od AMK:
    • tyroxin(tetrajodthyronin), trijodthyronin- štítná žláza, vzniká z tyrosinu, reguluje řadu metabolických pochodů během života- vitální funkce
    • adrenalin(dřeň nadledvin, vzniká z tyrosinu- zvyšuje odbourávání glykogenu v játrech a ve svalech(zvyšuje hladinu glukosy v krvi), stimuluje štěpení tukův v tukové tkáni
  • peptidové nebo bílkovinné
    • parathormon-peptid(příštítná tělíska)- zvyšuje hladinu vápníku v krvi, urychluje odbourávání(rozpouštění) kostí, zvyšuje resorpci vápníku ve střevě
    • kalcitonin-peptid(štítná žláza)- regulace hladiny vápníku(snižuje hladinu vápníku v krvi a podporuje jeho ukládání v kostech)
    • insulin– peptid(slinivka břišní)- regulace metabolismu sacharidů a lipidů(zvyšuje průnik glukosy do buněk a urychluje glykolýzu)
    • glukagon– peptid(slinivka břišní)-působí opačně než inzulin
  • steroidní hormony
    • aldosteron(mineralokortikoid)- základní význam v hospodaření se sodnými a draselnými ionty, a tím i v metabolismu vody(syntéza v kůře nadledvin)
    • kortisol(glukokortikoid) hormon kůry nadledvin, jeho účinek se projevuje zvýšeným katabolismem bílkovin, aktivací procesů glukoneogenézy, lipolýzy
    • estrogeny(ženské pohlavní hormony)- vliv na genitální cykly, sekundární pohlavní znaky
    • androgeny(mužské pohlavní hormony)- vliv na vývin druhotných pohlavních znaků, anabolický účinek

 

Další podobné materiály na webu:

💾 Stáhnout materiál   🎓 Online kurzy
error: Content is protected !!