Enzymy – maturitní otázka z biochemie

biochemie

 

   Otázka: Enzymy

   Předmět: Biochemie

   Přidal(a): vnl.xf

 

 

Biochemie – Enzymy

 

Enzymy = biokatalyzátory – umožňují chemické reakce v organismu

  • zpomalují, urychlují, zastavují chemické reakce
  • bez katalyzátoru by neprobíhali chemické reakce v těle člověka
  • zřetězení reakce do dějů a u každé reakce je jiný enzym
  • => ovlivňují druh výsledného produktu
  • dokonalejší než umělé katalyzátory
  • účinnější
  • umožňují reakci za nevýhodných podmínek
  • snadná regulace
  • vysoká specifičnost
    • substrátové – reaktant, výchozí látka
    • reakční – enzym na substrátu schopen provést jen určitou změnu
  • velké množství enzymů v buňkách

 

Složení enzymů

  • bílkovina jednoduchá globulární
  • složená bílkovina globulární
  • apoenzym + kofaktor
  • apoenzym – bílkovina
  • kofaktor – nebílkovinná část
    • připojen pevnou vazbou = prosthetická skupina
    • připojen slabě = koenzym (oddělitelné)
    • rozdílné složení

 

Názvy enzymů

  • nejstarší přípona – in
  • dnes přípona – asa
  • celý název: substrát/y + typ reakce + asa

 

Třídy enzymů

  • 6 tříd
  • oxidoreduktázy – př. alkoholdehydrogenasa
  • transferázy – př. acetyltransferaza
  • hydrolasy – př. lipázy
  • lyasy – př. dekarboxylasy
  • isomerazy
  • lipázy

 

Aktivní centra enzymů = malá oblast enzymu má vazebnou a katalytickou funkci

  • do určitých míst ústí určité funkční skupiny (teorie “zámek a klíč”, nebo teorie “indukovaného přizpůsobení”)
  • enzym je schopen malinko se pozměnit
  • součástí jsou kofaktory
  • multienzymové komplexy – více bílkovinných podjednotek (různá specifičnost), zpracování 1 substrátu různými reakcemi př. syntéza mastných kyselin
  • proenzymy = zymogeny – buňky vyrobí enzym v neúčinné foě (proenzym), na správném místě, kde má fungovat se kus odhalí a enzym má volné aktivní centrum a může pracovat př. úeúsinogen -> pepsin

 

Princip enzymové katalýzy

  • snížení aktivační enegie EA – vznik meziproduktů s enzymem

  • A + BC -> AB + C
  • A + BC -> A … B… C (meziprodukt) -> AB + C
  • A + BC + E (katalíza) -> A + C – E – B -> AB + C + E
  • E podporují přiblížení reaktantů
  • vyjádření katalitické aktivity E A
    • katal (kat) – množství aktivity, které přeméní 1 mol substrátu na 1 sec
    • mezinárodní jednotka – U – 1 mikromolsubstrátu/1 sec
  • faktory ovlivňující enzymovou katalízu
    • teplota – urychlení reakce, nebezpečí tepelné denaturace, maximum 40-50°C
    • pH – aktivita enzymů v úzkém rozmezí = pH optimum (v těle 7 pH)
    • koncentrace enzymu – syntéza a denaturace enzymu je ovlivněna koncentrací v buňce, což je ovlivněno geneticky a produkty
    • koncentrace substrátu – vliv až do nasycení enzymu
    • ionty kovů – aktivují enzym, několik typů zastavení (inhibace) činnosti enzymů
      • kompetitivní – inhibitor a substrát se váže na stejné místo, reverzibilní – koncentrace látek přinadbytku substrátu vyštve inhibitor a bude se měnit substrát, inhibitor je příbuzná látka substrátu, inhibitor i produkt působí reakce i zpětnou vazbu
      • nekompetetivní – vazba inhibitoru na jiné místo enzymu – vratná/nevratná deformace aktivního centra (enzymové jedy)
    • alosterické enzymy – zvláštní skupina enzymů má aktivní centruma další místo na vazbu efektoru, který způsobí inhibici enzymu nebo aktivaci enzymu
    • rozdělení enzymů – v určitých organelách buňky a v cytoplasmě

 

Význam enzymů pro praktickou medicínu

  • A – diagnóza – při poškození buěk jsou přítomny intracelulární enzymy v krvi
  • B – stanovení různých látek – enzym slouží k přesnému určení látky
  • C – léčebné zásahy – substituce trávicích enzymů, emzymoterapie př. Wobenzym

 

Zdroje najdete uvedeny zde:





Další podobné materiály na webu: