Aminokyseliny - maturitní otázka

biochemie

Otázka: Aminokyseliny

Předmět: Biochemie

Přidal(a): vnl.xf

Biochemie – Aminokyseliny

Aminokyseliny

z různých organismů izolováno mnoho AMK, ale jen 20 Amk je nejčastějších
rostliny a mikroby – vlastní syntéza
člověk umí jen některé, ostatní pouze potravou
třídění: nepolární, polární, kyselé, zásadité
pI – isoelktrický bod – určité pH, kdy je AMK nepolární, nejméně rozpustná, nehýbe se v el. poli, využití pro separaci a identifikaci (elektroforéza)
kondenzace – spojování AMK do větších celků, vznik peptidové vazby CONH

Peptidy

vznik z AMK spojených peptidovou vazbou
není přesná hranice mezi peptidy a proteiny
do 10 AMK – oligopeptidy
do 100 AMK – polypeptidy
peptidy – vlastní fyziologická aktivita, hormony, tkáňové hormony, neuromodulátory, meziprodukty odbourávání proteinů

Proteiny

makromolekulární látky – stavební jednotka je AMK
nesmírně důležité je prostorové uspořádání
vlastnosti a funkce proteinů závisí na složení a prostorovém uspořádání!
4 úrovně struktury – primární, sekundární, terciární, kvartérní
primární struktura
- počet, druh a pořadí AMK spojených do řetězce
- primární struktura určuje ostatní struktury
- je zakódována v genech
sekundární struktura
- 2 motivy
- alfa – šroubovice – nejstabilnější
- beta – skládaný list – polypeptidy, vedle sebe
terciární struktura
- uspořádání sekundární struktury v prostoru
kvartérní struktura
- bílkoviny s více bílkovinnými řetězci

Denaturace bílkovin

změna sekundární struktury nebo terciární struktury a tím se mění vlastnosti a přestává konat původní funkci
vratné – přirozená – buňka takto reguluje bílkoviny
nevratná – postihuje strukturu více a bílkovina natrvalo ztrácí svojí fci (teplota nad 50°C, výkyvy pH, rozpustné roztoky solí kovů)

Klasifikace proteinů

jednoduché proteiny – pouze bílkovina
a/ podle celkového tvaru – globulární, fibrilární
b/ podle rozpustnosti – skleroproteiny (př. keratin), rozpustní, rozptýlitelné (př. albumin), rozpustné v roztocích solí (př. globulin)
c/ podle elektroforetické mobility
d/ podle biologických fcí
složené bílkoviny
a/ fosfoproteiny – př. kasein
b/ nukleoproteiny – př. chromatin
c/ lipoproteiny – př. v krevním séru
d/ glykoproteiny – př. imunoglobulíny
e/ chromaprotein – př. hemoglobin
f/ metaloprotein – př. enzymy
kolagen – fibrilární, nerozpustná, stavební materiál, jednoduchá, ve šlachách, chrupavkách, kostech, zubech, kůži, oku; základní stavební jednotka – tropokolagen
elastin – stěny cév, vazy, vlákna tvoří síť, pružný, pevný
hemoglobin – transport kyslíku a oxidu uhličitého, 2 dvojice proteinů, kvartérní struktura, navázán hem
myoglobin – bratr hemoglobinu, má 1 dvojici proteinů
protilátka – složená, globulární

Katabolismus proteinů

proteosynéza – peptidasy (proteasy) = hydrolasy -> peptidy ->AMK
žaludeční endopeptidasy – pepsiny, chymosin
pankreatické peptidasy – tripsyn, chymotripsin, elastaza, karboxypeptidasy
střevní peptidasy – aminopeptidasy, dipeptidasy
-> AMK do enterocytů aktivním transportem – > krev -> játra
AMK – stavební materiály bílkovin, syntéza jiných látek
reakce AMK – transaminace
- 1. reakce při odbourávání AMK, aminoskupina je přenesená na jinou látku
- 2. oxidační deaminace AMK – NH₂nepřenáší na oxokyselinu, vzniká NH₃ – toxická pro buňku – > detoxikace -> tvorba močoviny
- 3. dekarboxylace AMK – vznik fyziologicky aktivním aminů = biogenní aminy
základním předpokladem pro odbourávání aminokyselin je transaminace a deaminace

Močovinový (ornitinový) cyklus

1. tvorba karbomoylfosfátu, jen v hepatocytch, endergonická reakce
2. karbomoylfosfát + ornitin -> citrullin
3. citrullin z mitochondrie, v cytoplasmě získá další NH₂ od aspartátu -> arginin
4. hydrolýza argininu -> ornitin + močovina (jedovatá, výborně rozpustná, dezinfekční)

Zdroje najdete uvedeny zde: