Proteiny (bílkoviny) – maturitní otázka

chemie

 

Otázka: Proteiny (bílkoviny)

Předmět: Chemie

Přidal(a): Chris

 

 

Charakteristika, funkce v živém organismu, stavební složka bílkovin, aminokyseliny a jejich vlastnosti, struktura bílkovin, koloidní charakter bílkovin, rozdělení bílkovin, důležití zástupci, metabolismus.

 

PEPTIDY

  • Peptidy vznikají kondenzací dvou a více AMK, při níž reaguje aminoskupina jedné s karboxylem druhé AMK a uvolňuje se molekula vody
  • Vazba, kterou jsou vázány AMK v peptidech i bílkovinách se nazývá peptidová (peptidická) vazba
  • Nesourodá skupina látek s různými účinky
  • Jejich vlastnosti vycházejí z počtu a druhu AMK, které je tvoří
  • Ve vodě rozpustné
  • Často mají fyziologické účinky

 

Dělení dle AMK zbytků:

  • Oligopeptidy – obsahují 2 – 10 AMK zbytků
  • Polypeptidy – obsahují 11 – 100 AMK zbytků
  • Bílkoviny = proteiny – obsahují více než 100 AMK zbytků

 

Protaminy

  • Peptidy zásadité povahy
  • Vyskytují se ve spermatu ryb, kde se na ně vážou NK

 

Peptidové hormony

  • Oxytocin– H zadního laloku hypofýzy, u těhotných Ž vyvolává na konci těhotenství při porodu stahy hlad. Svalstva, v době kojení podporuje výdej mléka
  • Adiuretin – stimuluje reabsorbci vody ze sběrných kanálků v ledvinách a tím způsobuje zadržování vody v těle
  • Adrenokortikotropní H H předního laloku hypofýzy, ovlivňuje činnost nadledvinek
  • Insulin – H slinivky břišní, reguluje hladinu glukózy v krvi
  • GlukagonH slinivky břišní, antagonista insulinu, zvyšuje hladinu glukózy v krvi
  • Parathormon H příštítných tělísek, zvyšuje hladinu vápníku a fosforu v krevní plazmě -> nedostatek -> lámavost kostí

 

Peptidová antibiotika

  • Penicilin z plísní Penicillium notatum
  • Aktinomycin a Gramicidin

 

Jedovaté peptidy

  • Některé hadí jedy
  • Falloidin – přítomný v muchomůrce hlízkovité – molekula je složena ze sedmi AMK -> jed

 

BÍLKOVINY

Charakteristika

  • Základní stavební jednotky živé hmoty, přítomné ve všech B
  • Patří mezi biopolymery (přírodní makromolekulární látky)
  • Jsou složeny z AMK zbytků (více než 100) spojených peptidickou vazbou
  • Na jejich stavbě se podílí 20 AMK

 

Funkce

  • stavební materiál – tkáně (kůže, svaly, orgány), vlasy, nehty, chlupy (kolagen, keratin)
  • Katalyzátory biochem. rcí – enzymy
  • Regulátory /koordinátory chem. dějů – H bílkovinné povahy (insulin)
  • Obranné bílkoviny – imunoglobulin, toxiny (hadí jed), protilátky (fibrinogen -> fibrin)
  • Transportní bílkoviny – hemoglobin, transferin, feritin
  • Zásobní bílkoviny – ovalbumin – bílkoviny ve vaječném bílku
  • Kontraktilní bílkoviny – aktin a myosin – podílí se na stahu svalu

 

Dělení:

  • Jednoduché – obsahují ve svých molekulách jen AMK
  • Složené – kromě AMK ještě nebílkovinná složka – tzv. prostetická skupina

 

Chemické složení:

  • Základní stavební jednotky -> Aminokyseliny

 

Charakteristika:

  • substituční deriváty karboxylových kyselin
  • ve svých molekulách obsahují karboxylovou skupinu a aminoskupinu
  • stavební jednotky bílkovin
  • běžně se vyskytuje 20 proteinogenních AMK, všechny s výjimkou prolinu mají aminoskupinu v poloze α – vůči karboxylu a jsou chirální – mají L- konfiguraci (s  výjimkou achirálního glycinu
  • Esenciální (nepostradatelné)
    • AMK si tělo nedokáže nasyntetizovat a musí jej přijímat v potravě
    • valin, leucin, izoleucin, threonin, lysin, methionin,            fenylalanin, tryptofan
  • Neesenciální (postradatelné)
    • tělo dovede syntetizovat, vznikají transaminacemi z AMK přijatých potravou

 

Vlastnosti:

  • Bezbarvé, pevné, krystalické slouč. s vysokou teplotou tání
  • Většinou rozpustné ve vodě, nerozpustné v nepolárních rozpouštědlech
  • Většina AMK má amfoterní charakter:
    • Skupina -COOH je příčinou kyselých vlastností
      • v zásaditém prostředí se AMK chovají jako kyseliny – odštěpí vodík a tvoří karboxylový anion -COO ( zásadité prostředí brání disociaci -NH2 )
    • Skupina -NH2 je příčinou zásaditých vlastností
      • na dusíkovém atomu je volný elektronový pár
      • v kys. prostředí se AMK chovají jako zásady – přijímají vodík a tvoří amoniový kation – NH3+ (kys. p. brání disociaci -COOH )
  • Izoelektrický bod je hodnota pH, při které se AMK chová neutrálně, tzn. všechny molekuly jsou ve formě amfionu – obojakých iontů

 

Nepolární AMK

  • alanin, glycin
  • Dodávají bílkovinám hydrofobní vlastnosti, ale mají schopnost vázat nepolární nízkomolekulární látky (např. lipidy)

Polární AMK

  • serin, threonin, tyrosin
  • Snadno tvoří vodík. vazby s molekulami H2O a zvyšují tak rozpustnost bílkovin ve vodě

Kyselé AMK – existují při fyziologickém pH jako anionty a mohou vázat kationty

Bazické AMK – existují při fyziologickém pH jako kationty a mohou vzat anionty

Aromatické AMK – chovají se podobně jako jiné arom. látky, např. reagují s kyselinou dusičnou (vznikají žluté nitrosloučeniny)

 

Struktura Bk

Primární struktura

  • Udává pořadí (sekvenci) AMK v polypeptidickém řetězci a podmiňuje biochem. funkci Bk
  • Pro každou Bk charakteristická – zastoupení AMK určuje fci Bk

Sekundarní

  • Určuje uspořádání primární struktury Bk v prostoru, určuje prostorovou konformaci polypeptidového řetězce a stabilizovány jsou existencí vodíkových vazeb
  • Existují dvě základní sekundární struktury
    • α – helix = šroubovice
      • představuje uspořádání polypeptidového řetězce do pravotočiví šroubovice, závity šroubovice stabilizovány vodík. vazbami, postranní řetězce směřují vně šroubovice
    • β – konformace – struktura „skládaného listu”
      • představuje spojení mnoha rovnoběžných Bk makromolekul do tvaru, který připomíná list, spojeny přes intramolekulární vodíkové vazby                                         postranní řetězce směřují nad a pod rovinu skládaného listu
    • + Kolagenová struktura = strmá závitnice – specifická pro kolagen

 

Terciální

  • Určuje prostorové uspořádání sekundární struktury
  • Uplatňují se zde slabé vazebné interakce:
    • Disulfidové můstky
    • Vodíkové můstky peptidických vazeb
    • Elektrostatické síly – mezi – COO a -NH3+ -> Iontové vazby
    • Interakce hydrofobních (nepolárních) AMK
    • Van der Walsovy síly

 

Kvartérní struktura

  • Určuje prostorové uspořádání terciálních struktur
  • Terciální a kvartérní rozhodují o biolog. fci Bk

 

 

Proteiny jsou aktivní pouze ve svém nativním stavu (uspořádání Bk v org.) -> porušení – štěpení vazebných interakcí = DENATURACE (proces, při kterém se nemění primární struktura, ale pouze její prostor. uspořádání

 

Denaturační činidla – teplota, těžké kovy, soli, silné kyseliny a zásady, některá org. rozpouštědla, redukční činidla (močovina)

1) Vratná = reverzibilní

  • Bk si ponechá svou fci není zničena
  • vlivem zvýšené koncentrace soli

2) Nevratná = ireverzibilní

  • ztrácí svou fci -> zničena
  • teplem, velká změna pH

Význam:

  • ztráta biologické fce Bk
  • v potravinářství lepší stravitelnost, sterilizace

 

Dělení:

a) Dle tvaru

  • Fibrilární = vláknitá
    • sekundární struktury vytvoří vlákno – lineární jednoduchý tvar
    • nerozpustné ve vodě
    • kůže, šlachy, kosti
  • Globulární = kulovitá
    • sekundární s. vytváří složitý kulovitý útvar
    • nepolární (hydrofobní) zbytky AMK mají tendenci směřovat dovnitř globule
    • ve vodě rozpustné, tvoří koloidní roztoky (malé částice)
    • hemoglobin, trypsin

 

b) Složení

1. Jednoduché Bk – tvořeny pouze polypeptidickými řetězci

Fibrilární = skleroproteiny

  • Bk s vláknitou strukturou, nerozpustné ve vodě
  • stavební materiál Ž org.
  • odolné vůči mechanickým a chem. vlivům, velmi pevné
  • kolagen
    • součást kůže, šlach, chrupavek
    • s Ca3(PO4)2 tvoří základ kostí
    • tepelnou úpravou -> gumítci, aspik
  • Keratin
    • nejodolnější Bk
    • základní Bk povrchu těl obratlovců – kůže, vlasy, chlupy, peří,…
  • Fibroin
    • Bk hedvábného vlákna – bourec morušový

 

Globulární = sferoproteiny

  • Bk s kulovitou strukturou
  • rozpustné ve vodě a v roztocích solí, mají rozmanité fce (enzymy, protilátky)
  • malá odolnost vůči mech. a chem. vlivům
  • Albuminy
    •  součást krevního séra, mléka, vaječného bílku
    • zdroj AMK pro org
    • lze je vysolit silnými koncentracemi (NH4)2SO4
    • zahřátím se sráží
  • Globuliny
    • součást krevního séra, mléka, vaječného bílku
    • tvoří podstatnou část hemoglobinu a myoglobinu
    • málo rozpustné ve vodě, ale rozpustné ve zředěných roztocích solí
    • globulin, fibrinogen
  • Histony
    • obsahují zásadité AMK
    • obsaženy v B jádrech, kde jsou vázány na DNA

 

2. Složené Bk – kromě polypep. řetězce mahí zabudovánu ještě nebílkovinnou složku = prostetická skupina – často blízko centra Bk, kde se odehrávahí důležité biochem. pochody

  • Fosfoproteiny
    • obsahují kys. fosforečnou esterově vázanou na hydroxylovou skupinu serinu
    • zdroje P k tvorbě Nk
    • obsaženy v mléce ( kasein ) a vaječném bílku
  • Kasein
    • v mléku v podobě rozpustné vápenaté soli
    • srážením -> tvaroh, sýry
    • zdroj vápníku
  • Chromoproteiny
    • obsahují barevnou složku – barvivo, pigment
    • hem -> hemoglobin
    • hemoglobin, hemocyanin, myoglobin
  • Metaloproteiny
    • obsahují kov
  • Transferin
    • přenašeč kovových iontů
  • Ferritin
    • uskladňovač kovových iontů
  • Nukleoproteiny
    • obsahují Nk
    • spolu s histony v B jádře
  • Glykoproteiny
    • obsahují glykosidicky navázaný sacharid
    • součást sekretů sliznic -> chrání org před natrávením vlastními enzymy
  • Lipoproteiny
    • obsahují lipid
    • výskyt – biomembrány B, cytoplazmy B, krevní plazma, vaječný žloutek





Další podobné materiály na webu: