Bílkoviny – maturitní otázka z chemie

 

   Otázka: Bílkoviny

   Předmět: Chemie

   Přidal(a): denisa

 

Základní stavební jednotka živé hmoty, přítomné ve všech buňkách.

Složení: z 20 základních aminokyselin

 

Funkce:  

  • Stavební- kolagen-chrupavky, elastin-el.vazivo, keratin-vlasy, nehty, kůže,
  • Katalitická- katalizují biochemické pochody->enzymy
  • Regulační- koordinují chemické děje uvnitř organismů->hormony(inzulín)
  • Transporní- vratná vazba nízkomol. látkami(hemoglobin, transferin,feritin)
  • Obranná- protilátky(fibrinogen->fibrin)
  • Zajišťující pohyb- kontrakce nemolekulových komplexů bílkovin- aktin, myosin, troponin

 

  1. Primární struktura
  • Udává pořadí aminokyselin v polypeptidovém řetězci-> pro každou bílkovinu charakteristické, řízeno geneticky.
  • Příklady: Val,Thr, Pro, Glu, Lys
  • Pokud např. valin nahradíme trypsinem, dojde k těžké poruše organismu

 

  1. Sekundární struktura
  • Dána geometrickým uspořádáním polypeptidového řetězce
  • Např. α-šroubovice (α-helix) a skládaný list
  • Fibrilární- dlouhé úseky
  • globulární- krátké úseky do motivů
  • α-helix- uspořádání polypeptidového řetězce do pravotočivé šroubovice –stabilizace H-můstky
  • Skládaný list- spojení mnohorovnoběžných bílkovinných makromolekul do tvaru, který připomíná složený list papíru

 

  1. Terciální struktura
  • Vyjadřuje celkový tvar molekuly-> správný tvar důležitý pro biologickou funkci
  • Uspořádání α-helixu a skládaného listu v prostoru

a) globulární(klubovitý)

b) fibrilární(vláknitý)

  • Disulfidické můstky S-S

 

  1. Kvarterní struktura
  • Není u všech bílkovin
  • Např. hemoglobin- má 2 typy svinutých podjednotek s terciální strukturou
  • Vodíkové i iontové vazby

 

Kovalentní struktura

  • Popisuje úplnou struktury bílkoviny
  • Disulfidické vazby- vznikají oxidací z molekuly aminokyseliny cistinu->cystin
  • S-S můstky kovalentně propojí 2 řetězce nebo v jednom řetězci vzniknou smyčky
  • Připojeny i zbytky molekul= >složené bílkoviny(glykoproteiny-připojen sacharid) nebo (proteoglykany- pokud je sacharid větší než bílkovina)

 

  1. Lipoproteiny- se zbytkem lipidu, fce-transportní, působí kardiovask.onemocnění
  2. Metaloproteiny- s kovovými ionty(ca , Mg  ) např, hemoglobin, myoglobin
  3. Fosfoproteiny- modifikace vazbou s H PO na  -OH v postraních řetězcích(kasin)

 

Nativní struktura(konformace)

=charakteristický prostorový tvar bílkoviny

  • Informace o nativní konformaci uložena v kovalentní struktuře
  • Každý polypeptid po biosyntéze zaujme svou nativní strukturu
  • Nativní konformace je stabilizována nekovalentními vazbami
  • 1 průměrný řetězec může zaujmout 10 konformací, zaujme pouze 1

 

Prostorové uspořádání bílkovin

  • Základní prvek- peptidový řetězec->z něho postraní řetězce aminokyselinových zbytků
  • Funkční skupiny postraních řetězců určují biologickou aktivitu
  • Každá bílkovina má svou nativní strukturu

 

Tvar molekul

  • Globulární (sféroproteiny)- nepravidelný kulovitý tvar, na povrchu polární, uvnitř nepolární. Stabilizace hydrofobní interakce, rozpustná ve vodě(ALBUMINY,GLOBULINY)

 

  • Fibrilární (skleroproteiny)- vlákníté, v primární struktuře opakovaný řetězec aminokyselin, stavební funkce, nerozpustné ve vodě(KOLAGEN, KERATIN)

 

  • Membránové- zabudované v lipidové dvojvrstvě, na povrchu nepolární aminokys.zbytky

 

Svinování a denaturace

Denaturace je proces, kdy se mění sekundární a terciální struktura. Protein ztrácí biologickou aktivitu.

  • Denaturaci způsobí: teplo, ultrazvuk, chem. činidla (kyseliny, hydroxidy, močovina, nepolární rozpouštědla, formaldehyd)
  • Molekula ztratí nativní prostorovou strukturu
  • Některé denaturace nejsou vratné
  • Některé vlivy poruší i kovalentní strukturu
  • mají zvláštní názvy např. aglutinace

 

Příklady bílkovin

  • kolagen- kůže, šlachy, chrupavka
  • Hemoglobin
  • Albuminy, globuliny- drží v cévách tekutiny
  • Kosein- v mléce
  • Keratin-vlasy
  • Fibrin-při srážení krve

 

Důkazy bílkovin

  • Ninhydrinová zkouška– aminokyselina+ roztok ninhydrinu(aromatická látka) do vroucí lázně- brava FIALOVÁ -slabší reakce
  • Biuretanová reakce– Bílkovina + NaOH + CuSO – červenofialové zbarvení
  • Xanthoproteinová reakce– Bílkovina + HNO -žluté zbarvení

 

Aminokyseliny

 

  • Substituční deriváty karboxylových kyselin
  • Obsahují karbonylovou skupinu- aminokyselinu

 

Obecný vzorec-

 

V přírodě :   a)   -kyseliny(mají NH skupinu)

  1. b) -kyseliny( odvozeny od   -glyceraldehydu)
  • V bílkovinnách asi 20 proteinogenních aminokyselin(kódovaných)

 

Dělení:

  • podle významu pro člověka:
  1. Esenciální- nepostradatelné, lidské tělo nedokáže syntetizovat->z potravy např. leucin, trypsin, methionin, valin
  2. Neesenciální- postradatelné, lidské tělo dokáže syntetizovat

 

  • Podle obsahu aminokyselin:
  1. Plnohodnotné
  2. Neplnohodnotné

 

Vlastnosti:

  • Bezbarvé, pevné, krystalické sloučeniny

Skupina  -COOH -> příčina kyselých vlastností, v zásaditém prostředí se aminokyseliny chovají jako kyseliny->odštěpují H  a vytváří anion (zásadité prostředí brání disociací NH2)

Skupina NH  -> příčina zásaditých vlastností (na N atomu je volný elektronový pár) v kyselém prostředí se aminokyseliny chovají jako zásady->přijímají H  a vytváří anionový kation NH  (kyselé prostředí brání disociací  -COOH)

 

Peptidy

  • Peptidová vazba -CO-NH-
  • Mezi peptidy patří- protoaminy (zásadité peptidy), peptidové hormony( inzulín, glukagon, adiuretin), některá antibiotika(penicilin- produkovaný plísní) a jedy(hadů)
  • Vznikají kondenzací 2 nebo více molekul aminokyselin
  • Peptidická vazba- vazba, kterou jsou vázány aminokyseliny v peptidech(i bílkovinách)
  • Reakcí dvou aminokyselin vzniká dipeptid(sekundární amid)
  • DIPEPTID má 1 karboxylovou a 1 aminoskupinu-může reagovat s dalšími aminokyselinami->vzniká POLYPEPTID
  • Pro každý peptidový řetězec typické opakování tříatomové sekvence -C-O-N-

 

Rozdělení:

  • Oligopeptidy- 2-10 aminokyselinových zbytků, produkty štěpení bílkovin, regulační fce
  • Polypeptidy– 10-100 aminokys. zbytků, syntetické mají pouze 1 nebo několik typů aminokyselin
  • Bílkoviny– více jak 100 aminokys. zbytků., velká nepolární hmotnost, např. enzymy

(30 000 -150 000)  fibrinogen )350 000)

 

Inzulin- hormon slinivky břišní, reguluje hladinu glukózy v krvi

Antidiuretický hormon- hormon zadního laloku hypofýzy, zvyšuje krevní tlak, podporuje zvýšenou resorpci H20 v ledvinách






—————————————————————————

 Stáhnout práci v PDF  Upozornit na chybu

 Učebnice k maturitě  Maturitní kurzy

 Učebnice k VŠ přijímačkám  Kurzy na přijímačky

—————————————————————————

Další podobné materiály na webu: