Otázka: Bílkoviny
Předmět: Chemie
Přidal(a): denisa
Základní stavební jednotka živé hmoty, přítomné ve všech buňkách.
Složení: z 20 základních aminokyselin
Funkce:
- Stavební- kolagen-chrupavky, elastin-el.vazivo, keratin-vlasy, nehty, kůže,
- Katalitická- katalizují biochemické pochody->enzymy
- Regulační- koordinují chemické děje uvnitř organismů->hormony(inzulín)
- Transporní- vratná vazba nízkomol. látkami(hemoglobin, transferin,feritin)
- Obranná- protilátky(fibrinogen->fibrin)
- Zajišťující pohyb- kontrakce nemolekulových komplexů bílkovin- aktin, myosin, troponin
- Primární struktura
- Udává pořadí aminokyselin v polypeptidovém řetězci-> pro každou bílkovinu charakteristické, řízeno geneticky.
- Příklady: Val,Thr, Pro, Glu, Lys
- Pokud např. valin nahradíme trypsinem, dojde k těžké poruše organismu
- Sekundární struktura
- Dána geometrickým uspořádáním polypeptidového řetězce
- Např. α-šroubovice (α-helix) a skládaný list
- Fibrilární- dlouhé úseky
- globulární- krátké úseky do motivů
- α-helix- uspořádání polypeptidového řetězce do pravotočivé šroubovice –stabilizace H-můstky
- Skládaný list- spojení mnohorovnoběžných bílkovinných makromolekul do tvaru, který připomíná složený list papíru
- Terciální struktura
- Vyjadřuje celkový tvar molekuly-> správný tvar důležitý pro biologickou funkci
- Uspořádání α-helixu a skládaného listu v prostoru
a) globulární(klubovitý)
b) fibrilární(vláknitý)
- Disulfidické můstky S-S
- Kvarterní struktura
- Není u všech bílkovin
- Např. hemoglobin- má 2 typy svinutých podjednotek s terciální strukturou
- Vodíkové i iontové vazby
Kovalentní struktura
- Popisuje úplnou struktury bílkoviny
- Disulfidické vazby- vznikají oxidací z molekuly aminokyseliny cistinu->cystin
- S-S můstky kovalentně propojí 2 řetězce nebo v jednom řetězci vzniknou smyčky
- Připojeny i zbytky molekul= >složené bílkoviny(glykoproteiny-připojen sacharid) nebo (proteoglykany- pokud je sacharid větší než bílkovina)
- Lipoproteiny- se zbytkem lipidu, fce-transportní, působí kardiovask.onemocnění
- Metaloproteiny- s kovovými ionty(ca , Mg ) např, hemoglobin, myoglobin
- Fosfoproteiny- modifikace vazbou s H PO na -OH v postraních řetězcích(kasin)
Nativní struktura(konformace)
=charakteristický prostorový tvar bílkoviny
- Informace o nativní konformaci uložena v kovalentní struktuře
- Každý polypeptid po biosyntéze zaujme svou nativní strukturu
- Nativní konformace je stabilizována nekovalentními vazbami
- 1 průměrný řetězec může zaujmout 10 konformací, zaujme pouze 1
Prostorové uspořádání bílkovin
- Základní prvek- peptidový řetězec->z něho postraní řetězce aminokyselinových zbytků
- Funkční skupiny postraních řetězců určují biologickou aktivitu
- Každá bílkovina má svou nativní strukturu
Tvar molekul
- Globulární (sféroproteiny)- nepravidelný kulovitý tvar, na povrchu polární, uvnitř nepolární. Stabilizace hydrofobní interakce, rozpustná ve vodě(ALBUMINY,GLOBULINY)
- Fibrilární (skleroproteiny)- vlákníté, v primární struktuře opakovaný řetězec aminokyselin, stavební funkce, nerozpustné ve vodě(KOLAGEN, KERATIN)
- Membránové- zabudované v lipidové dvojvrstvě, na povrchu nepolární aminokys.zbytky
Svinování a denaturace
Denaturace je proces, kdy se mění sekundární a terciální struktura. Protein ztrácí biologickou aktivitu.
- Denaturaci způsobí: teplo, ultrazvuk, chem. činidla (kyseliny, hydroxidy, močovina, nepolární rozpouštědla, formaldehyd)
- Molekula ztratí nativní prostorovou strukturu
- Některé denaturace nejsou vratné
- Některé vlivy poruší i kovalentní strukturu
- mají zvláštní názvy např. aglutinace
Příklady bílkovin
- kolagen- kůže, šlachy, chrupavka
- Hemoglobin
- Albuminy, globuliny- drží v cévách tekutiny
- Kosein- v mléce
- Keratin-vlasy
- Fibrin-při srážení krve
Důkazy bílkovin
- Ninhydrinová zkouška– aminokyselina+ roztok ninhydrinu(aromatická látka) do vroucí lázně- brava FIALOVÁ -slabší reakce
- Biuretanová reakce– Bílkovina + NaOH + CuSO – červenofialové zbarvení
- Xanthoproteinová reakce– Bílkovina + HNO -žluté zbarvení
Aminokyseliny
- Substituční deriváty karboxylových kyselin
- Obsahují karbonylovou skupinu- aminokyselinu
Obecný vzorec
V přírodě :
a) -kyseliny(mají NH skupinu)
b) -kyseliny( odvozeny od -glyceraldehydu)
- V bílkovinnách asi 20 proteinogenních aminokyselin(kódovaných)
Dělení:
- podle významu pro člověka:
- Esenciální- nepostradatelné, lidské tělo nedokáže syntetizovat->z potravy např. leucin, trypsin, methionin, valin
- Neesenciální- postradatelné, lidské tělo dokáže syntetizovat
- Podle obsahu aminokyselin:
- Plnohodnotné
- Neplnohodnotné
Vlastnosti:
- Bezbarvé, pevné, krystalické sloučeniny
Skupina -COOH -> příčina kyselých vlastností, v zásaditém prostředí se aminokyseliny chovají jako kyseliny->odštěpují H a vytváří anion (zásadité prostředí brání disociací NH2)
Skupina NH -> příčina zásaditých vlastností (na N atomu je volný elektronový pár) v kyselém prostředí se aminokyseliny chovají jako zásady->přijímají H a vytváří anionový kation NH (kyselé prostředí brání disociací -COOH)
Peptidy
- Peptidová vazba -CO-NH-
- Mezi peptidy patří- protoaminy (zásadité peptidy), peptidové hormony( inzulín, glukagon, adiuretin), některá antibiotika(penicilin- produkovaný plísní) a jedy(hadů)
- Vznikají kondenzací 2 nebo více molekul aminokyselin
- Peptidická vazba- vazba, kterou jsou vázány aminokyseliny v peptidech(i bílkovinách)
- Reakcí dvou aminokyselin vzniká dipeptid(sekundární amid)
- DIPEPTID má 1 karboxylovou a 1 aminoskupinu-může reagovat s dalšími aminokyselinami->vzniká POLYPEPTID
- Pro každý peptidový řetězec typické opakování tříatomové sekvence -C-O-N-
Rozdělení:
- Oligopeptidy- 2-10 aminokyselinových zbytků, produkty štěpení bílkovin, regulační fce
- Polypeptidy– 10-100 aminokys. zbytků, syntetické mají pouze 1 nebo několik typů aminokyselin
- Bílkoviny– více jak 100 aminokys. zbytků., velká nepolární hmotnost, např. enzymy
(30 000 -150 000) fibrinogen (350 000)
Inzulin- hormon slinivky břišní, reguluje hladinu glukózy v krvi
Antidiuretický hormon- hormon zadního laloku hypofýzy, zvyšuje krevní tlak, podporuje zvýšenou resorpci H20 v ledvinách
