Základní popis 📖
Serinová proteáza štěpící peptidové vazby po alifatických, aromatických a hydrofobních aminokyselinách. Je stabilní v širokém rozmezí pH a teplot a odolná vůči denaturaci močovinou a SDS.
Složení 🧬
Skládá se z jedné polypeptidové podjednotky s 277 aminokyselinami, obsahuje jeden atom vápníku, který je nezbytný pro její stabilitu a aktivitu.
Funkce či účel 🛠️
Štěpí proteiny a používá se v molekulární biologii k odstranění kontaminujících proteinů z preparátů nukleových kyselin.
Místo účinku 🎯
Působí v extracelulárním prostředí.
Mechanismus odbourávání ⚡
Štěpí proteiny hydrolýzou peptidových vazeb.
Místo vzniku v těle 📍
Proteináza K se v lidském těle přirozeně nevyskytuje.
Místo zániku (odbourávání) v těle 💥
Proteináza K se v lidském těle neodbírá, protože se v něm nevyskytuje, ale in vitro ji lze inaktivovat teplem, inhibitory serinových proteáz, nebo chelatačními činidly.
Cykly 🔄
V lidském těle se nevyskytuje, takže nemá žádné cykly.
Zdroje výskytu mimo tělo 🔬
Izolována z houby Tritirachium album.
Antagonista či inhibitor účinku 🛑
Inhibitorem je například PMSF (fenylmethylsulfonylfluorid), AEBSF (4-(2-aminoethyl) benzensulfonylfluorid hydrochlorid) nebo DFP (diisopropylfluorofosfát).
Další informace a zajímavosti ➕
Využívá se k čištění DNA a RNA, přípravě vzorků pro proteomiku, odstraňování proteinů z tkání před imunohistochemickým barvením, nebo v potravinářském průmyslu.
🏷️ Zařazení: Proteázy v lidském těle
