Základní popis 📖
Endoproteáza štěpící peptidové vazby na karboxylové straně Glu (kyselina glutamová) a za specifických podmínek i Asp (kyselina asparagová). Je to serinová proteáza. Používá se v proteomice k štěpení proteinů za účelem identifikace a charakterizace.
Složení 🧬
Skládá se z jediné polypeptidové podjednotky o 26-28 kDa. Obsahuje serin v aktivním místě.
Funkce či účel 🛠️
Štěpí proteiny na specifických místech (C-konec glutamátu a někdy aspartátu), což umožňuje studium struktury a funkce proteinů. Používá se k mapování proteinů, identifikaci proteinů a analýze posttranslačních modifikací.
Místo účinku 🎯
Působí intracelulárně i extracelulárně. V laboratoři se používá in vitro.
Mechanismus odbourávání ⚡
Štěpí peptidovou vazbu hydrolýzou. Serinový zbytek v aktivním centru funguje jako nukleofil a útočí na karbonylový uhlík peptidové vazby.
Místo vzniku v těle 📍
Produkuje se bakterií Staphylococcus aureus.
Místo zániku (odbourávání) v těle 💥
Není produkována v lidském těle, je to bakteriální enzym.
Cykly 🔄
Nevztahuje se, jde o bakteriální enzym, nikoli o lidský.
Zdroje výskytu mimo tělo 🔬
Získává se z kultury Staphylococcus aureus V8.
Antagonista či inhibitor účinku 🛑
Specifické inhibitory zahrnují fosfonátové a karboxylové analogy glutamátu, např. Z-Phe-Glu-fluoromethylketon.
Další informace a zajímavosti ➕
Využívá se v proteomice, biotechnologiích a biochemii k analýze proteinů. Může se použít k identifikaci míst glykosylace a fosforylace proteinů.
🏷️ Zařazení: Proteázy
