Bílkoviny – maturitní otázka

 

   Otázka: Bílkoviny

   Předmět: Biologie

   Přidal(a): katashi817

 

 

BÍLKOVINY

  • biomakromolekulární látky, které se skládají z velkého počtu aminokyselinových zbytků
  • vytvářejí látkový základ života všech organismů
  • v tkáních vyšších organismů a člověka je podíl bílkovin ze všech přítomných organických látek vyšší než 80%
  • rostlinné organismy obsahují méně bílkovin a více polysacharidů.
  • základní stavební jednotka bílkovin jsou aminokyseliny (AK, AMK)

 

Aminokyseliny 

= organické sloučeniny s karboxylovou a aminovou skupinou

  • v bílkovinách se vyskytuje 20 různých aminokyselin
  • bílkoviny se skládají ze zbytků aminokyselin spojených peptidovou vazbou

 – CO – NH –

 

rostliny

  • pouze rostliny jsou schopny vytvářet bílkoviny z anorganických sloučenin (dusičnanů)

 

 živočichové (včetně člověka)

  • přijímají bílkoviny v potravě, v trávicím ústrojí je rozkládají na aminokyseliny, ze kterých si potom vytvoří vlastní specifické bílkoviny

 

Biologické funkce bílkovin:

  • stavební (skleroproteiny)
    • keratin – nehty, vlasy, kopyta
    • kolagen
    • elastin
    • aktin + myozin = kontraktilní
  • katalytická (enzymy) – urychlují metabolické procesy g pepsin, hormony, protilátky
  • regulační (hormony)
  • obrannou (protilátky) – imunoglobuliny
  • transportní (hemoglobin, transferin) – přenos látek v krevním oběhu nebo přes CM
  • zásobní (zdroj energie) – kasein, gluten (lepek)

 

V organismu se bílkoviny nedají nahradit žádnými jinými sloučeninami, jen jako zdroj energie je mohou nahradit sacharidy a lipidy

 

Výskyt bílkovin:

  • a) rostlinného původu – luštěniny (čočka, hrách, sója, fazole), obilniny, brambory atd.
  • b) živočišného původu – maso, mléko, vejce, sýry, vlna, peří, kůže, nehty, vlasy atd.

 

Vznik peptidů, peptidická vazba:

Významnou chemickou vlastností aminokyselin je možnost slučovat se do větších celků, jejichž vznik lze vysvětlit takto:

  • karboxylová skupina jedné molekuly aminokyseliny reaguje s aminoskupinou další molekuly aminokyseliny, která může a nemusí být stejná jako předcházející aminokyselina
  • podle počtu vázaných aminokyselin postupně vzniká dipeptid, tripeptid až polypeptid
  • reakce se nazývá kondenzace:

 

Aminokyseliny se vážou peptidickou vazbou

  • –CO–NH–
  • Stavby každé bílkoviny se účastní pouze dvacet
  • různých aminokyselin = proteinogenních (tabulka)
  • *** V přírodě kolem 300 AMK***

 

Dělení:

esenciální– nepostradatelné

  • lidské tělo si je nedovede samo syntetizovat a musí je přijímat v potravě
  • 10 – leucin, izoleucin, valin, lysin, histidin, methionin, fenylalanin, tyroxin, threonin, tryptofan

 

neesenciální – postradatelné – AMK si tělo dokáže vytvořit

  • glycin, alanin, arginin, kyselina asparagová, asparagin, kyselina glutamová, glutamin, cystein, prolin, histidin, serin, tyrosin, selenocystein

 

Bílkoviny vykazují několik strukturních typů:

Primární struktura

  • je dána uspořádáním aminokyselin v polypeptidickém řetězci – podmiňuje vlastnosti a funkce každé bílkoviny
    • pořadí aminokyselin v řetězci
    • zakódováno v DNA (molekulární choroby) -Ala-Pro-Val-Tyr-Cys-Gly-Asp-Gln-Lys-…
    • DNA → m RNA → bílkovina                   ↓
    • určuje vlastnost bílkoviny -Ala-Pro-Leu-Tyr-Cys-Gly-Asp-Gln-Lys-..

změna = choroba

 

Sekundární struktura

  • je dána geometrickým (tvarem) uspořádáním polypeptidického řetězce a je stabilizována velkým počtem vodíkových můstků
  • sekundární struktura může mít dvojí podobu: 
  • alfa – helix – pravotočivá šroubovice,
    vznikají zde vodíkové můstky (-C=O….HN-)
  • skládaný list – vlákna jsou držena proti sobě vodíkovými můstky, není to v rovině pravotočivé šroubovice a skládaného listu

 

Terciární struktura

  • je vyšší prostorové uspořádání struktury sekundární, má charakter globulární (klubkovitý) nebo fibrilární (vláknitý)
  • vazby:
    • vodíkové můstky
    • iontové vazby
    • van der Waalsovy síly
    • disulfidické můstky

 

Kvartérní struktura

  • vyskytuje se pouze u některých bílkovin (u složitějších bílkovin, kde je vázán třeba kov (hemoglobin))
  • vzniká pospojováním terciárních struktur bílkovin do složitějších útvarů
  • představuje spojení více polypeptidických řetězců = podjednotek, které nejsou vzájemně spojeny peptidickými vazbami

 

denaturace

= struktura se může měnit podle podmínek prostředí, např. vlivem teploty, pH a chemických látek

  • bývá většinou nevratná, přičemž dochází ke zhroucení struktury v důsledku porušení vodíkových vazeb
  • zachována zůstává struktura primární
  • projevuje se např. ztrátou biologických vlastností bílkoviny, snížením rozpustnosti apod.
  • nejvíce labilní vůči denaturaci je kvartérní struktura, nejméně sekundární

koagulace

= denaturace působením teploty

 

renaturace

= dochází k obnovení původní struktury bílkoviny

  • méně častá je denaturace vratná

 

Základní rozdělení bílkovin: 

  • jednoduché (homoproteiny) – tvořeny pouze polypeptidickými řetězci
  • složené (heteroproteiny) – obsahují ve své struktuře bílkovinnou i nebílkovinnou složku, která se obecně označuje jako tzv. prostetická skupina

 

1) jednoduché

Fibrilární bílkoviny = skleroproteiny

  • mají vláknitou strukturu
  • ve vodě nerozpustné
  • stavební materiál těl živočichů
  • pro člověka nejsou stravitelné
    • keratin – v kůži, nehtech, peří a ve vlasech
    • kolagen – v kůži, ve šlachách, chrupavkách a kostech
    • elastin – ve šlachách, vazech, kůži, stěnách tepen
    • fibroin – v přírodním hedvábí

 

Globulární bílkoviny = sféroproteiny

  • mají kulovitý tvar
  • rozpustné ve vodě nebo v roztocích solí
  • vyskytují se ve většině tělních tkání
    • histony – vyskytují se v buněčných jádrech, kde jsou na ně vázány nukleové kyseliny,
    • prolaminy
    • gluteliny – tvoří základ lepku = glutenu
    • albuminy – obsaženy v mléce, vaječném bílku a v krevní plazmě
    • globuliny – obsaženy v mléce, vaječném bílku, krevním séru, jaterní a svalové tkáni

2) složené

Lipoproteiny

  • obsaženy v krevní plazmě nebo vaječném žloutku
  • nebílkovinnou složkou je lipid
  • lipoproteiny a glykolipidy jsou významnou složkou buněčných membrán

 

Glykoproteiny

  • obsahují jako nebílkovinnou složku sacharid
    • mucin, který je obsažen ve slinách, chrání žaludeční stěnu před štěpnými účinky enzymů

 

Fosfoproteiny

  • obsahují esterově vázánou H3PO4
  • nacházejí se především v mléce a ve vaječném bílku
  • jsou zdrojem fosforu pro syntézu nukleových kyselin
    • kasein se nachází v mléce ve formě vápenaté soli, je zdrojem vápníku
    • fosvitin ve vaječném žloutku

 

Nukleoproteiny

  • jsou komplexy bílkovin s nukleovými kyselinami
  • vyskytují se především v buněčných jádrech, kde se podílí na stavbě chromozómů

 

Metaloproteiny

  • komplexy bílkovin s kovovými ionty
  • mají především transportní a skladovací funkci
    • transferin zprostředkovává přenos železa v organismu
    • ferritin – zásobárna železa v játrech a ve slezině

 

Chromoproteiny („barevné proteiny“)

  • složené proteiny, jejichž základem porfin – konjugovaný cyklický systém složený ze čtyř pyrrolových jader spojených methinovými můstky
    • hemoglobin – červené krevní barvivo obsažené v červených krvinkách
    • myoglobin – červené barvivo ve svalech, ve kterých udržuje dostatečnou koncentraci kyslíku, obsahuje také hem jako hemoglobin, ale jiné bílkovinné složky
    • chlorofyl – tzv. zeleň listová, je katalyzátorem fotosyntézy, vyskytuje se u všech fotosyntetizujících organismů, v porfyrinové struktuře je vázán Mg2+ (v hemoglobinu a myoglobinu Fe2+)

 

Metabolismus bílkovin:

  • proteiny se v organismu neustále hydrolyticky štěpí (proteolýza) a znovu tvoří (proteosyntéza)
  • hydrolýza bílkovin probíhá u člověka v žaludku a tenkém střevě
  • hydrolýzu katalyzují enzymy produkované buňkami žaludeční stěny (pepsin) a pankreatu (trypsin, chymotrypsin)
  • trávicí enzymy se tvoří v neaktivní formě a teprve v okamžiku potřeby jsou aktivovány

 

endopeptidázy

  • pepsin, trypsin, chymotrypsin – katalyzují štěpení peptidové vazby uvnitř peptidového řetězce, jejich působením se molekula bílkoviny rozštěpí na kratší peptidy

 

exopeptidázy

  • dokončují úplné rozštěpení bílkovin (až na aminokyseliny), štěpí peptidický řetězec od konce

 

  • karboxypeptidázy – štěpí řetězec od uhlíkového konce peptidu
  • aminopeptidázy – štěpí řetězec od dusíkatého konce peptidu
  • dipeptidázy – rozštěpí poslední dipeptid proteolytické enzymy – v lyzozomech

 

Aminokyseliny vzniklé hydrolýzou bílkovin tělo využije:

  • přímo k syntéze bílkovin tělu vlastních
  • jako akumulátor energie, která se může uvolnit v Krebsově cyklu odbouráním až na CO2 a H2O
    • tomto případě je dusík z organismu vylučován:
      • vodní živočichové = amonotelní
        ve formě NH3
      • živorodí = ureotelní
        vylučují močovinu
      • vejcorodí = urikotelní
        močovou
      • rostliny uskladňují dusík ve formě zvláštních aminokyselin a dusíkatých bází, např. alkaloidy
  • k tvorbě zásobních látek (glykogen, lipidy)





Další podobné materiály na webu: