Bílkoviny – maturitní otázka

Otázka: Bílkoviny

Předmět: Biologie

Přidal(a): katashi817

BÍLKOVINY

biomakromolekulární látky, které se skládají z velkého počtu aminokyselinových zbytků
vytvářejí látkový základ života všech organismů
v tkáních vyšších organismů a člověka je podíl bílkovin ze všech přítomných organických látek vyšší než 80%
rostlinné organismy obsahují méně bílkovin a více polysacharidů.
základní stavební jednotka bílkovin jsou aminokyseliny (AK, AMK)

Aminokyseliny

= organické sloučeniny s karboxylovou a aminovou skupinou

v bílkovinách se vyskytuje 20 různých aminokyselin
bílkoviny se skládají ze zbytků aminokyselin spojených peptidovou vazbou

– CO – NH –

rostliny

pouze rostliny jsou schopny vytvářet bílkoviny z anorganických sloučenin (dusičnanů)

živočichové (včetně člověka)

přijímají bílkoviny v potravě, v trávicím ústrojí je rozkládají na aminokyseliny, ze kterých si potom vytvoří vlastní specifické bílkoviny

Biologické funkce bílkovin:

stavební (skleroproteiny)
- keratin – nehty, vlasy, kopyta
- kolagen
- elastin
- aktin + myozin = kontraktilní
katalytická (enzymy) – urychlují metabolické procesy g pepsin, hormony, protilátky
regulační (hormony)
obrannou (protilátky) – imunoglobuliny
transportní (hemoglobin, transferin) – přenos látek v krevním oběhu nebo přes CM
zásobní (zdroj energie) – kasein, gluten (lepek)

V organismu se bílkoviny nedají nahradit žádnými jinými sloučeninami, jen jako zdroj energie je mohou nahradit sacharidy a lipidy

Výskyt bílkovin:

a) rostlinného původu – luštěniny (čočka, hrách, sója, fazole), obilniny, brambory atd.
b) živočišného původu – maso, mléko, vejce, sýry, vlna, peří, kůže, nehty, vlasy atd.

Vznik peptidů, peptidická vazba:

Významnou chemickou vlastností aminokyselin je možnost slučovat se do větších celků, jejichž vznik lze vysvětlit takto:

karboxylová skupina jedné molekuly aminokyseliny reaguje s aminoskupinou další molekuly aminokyseliny, která může a nemusí být stejná jako předcházející aminokyselina
podle počtu vázaných aminokyselin postupně vzniká dipeptid, tripeptid až polypeptid
reakce se nazývá kondenzace:

Aminokyseliny se vážou peptidickou vazbou

–CO–NH–
Stavby každé bílkoviny se účastní pouze dvacet
různých aminokyselin = proteinogenních (tabulka)
*** V přírodě kolem 300 AMK***

Dělení:

esenciální– nepostradatelné

lidské tělo si je nedovede samo syntetizovat a musí je přijímat v potravě
10 – leucin, izoleucin, valin, lysin, histidin, methionin, fenylalanin, tyroxin, threonin, tryptofan

neesenciální – postradatelné – AMK si tělo dokáže vytvořit

glycin, alanin, arginin, kyselina asparagová, asparagin, kyselina glutamová, glutamin, cystein, prolin, histidin, serin, tyrosin, selenocystein

Bílkoviny vykazují několik strukturních typů:

Primární struktura

je dána uspořádáním aminokyselin v polypeptidickém řetězci – podmiňuje vlastnosti a funkce každé bílkoviny
- pořadí aminokyselin v řetězci
- zakódováno v DNA (molekulární choroby) -Ala-Pro-Val-Tyr-Cys-Gly-Asp-Gln-Lys-…
- DNA → m RNA → bílkovina ↓
- určuje vlastnost bílkoviny -Ala-Pro-Leu-Tyr-Cys-Gly-Asp-Gln-Lys-..

změna = choroba

Sekundární struktura

je dána geometrickým (tvarem) uspořádáním polypeptidického řetězce a je stabilizována velkým počtem vodíkových můstků
sekundární struktura může mít dvojí podobu:
alfa – helix – pravotočivá šroubovice,
vznikají zde vodíkové můstky (-C=O….HN-)
skládaný list – vlákna jsou držena proti sobě vodíkovými můstky, není to v rovině pravotočivé šroubovice a skládaného listu

Terciární struktura

je vyšší prostorové uspořádání struktury sekundární, má charakter globulární (klubkovitý) nebo fibrilární (vláknitý)
vazby:
- vodíkové můstky
- iontové vazby
- van der Waalsovy síly
- disulfidické můstky

Kvartérní struktura

vyskytuje se pouze u některých bílkovin (u složitějších bílkovin, kde je vázán třeba kov (hemoglobin))
vzniká pospojováním terciárních struktur bílkovin do složitějších útvarů
představuje spojení více polypeptidických řetězců = podjednotek, které nejsou vzájemně spojeny peptidickými vazbami

denaturace

= struktura se může měnit podle podmínek prostředí, např. vlivem teploty, pH a chemických látek

bývá většinou nevratná, přičemž dochází ke zhroucení struktury v důsledku porušení vodíkových vazeb
zachována zůstává struktura primární
projevuje se např. ztrátou biologických vlastností bílkoviny, snížením rozpustnosti apod.
nejvíce labilní vůči denaturaci je kvartérní struktura, nejméně sekundární

koagulace

= denaturace působením teploty

renaturace

= dochází k obnovení původní struktury bílkoviny

méně častá je denaturace vratná

Základní rozdělení bílkovin:

jednoduché (homoproteiny) – tvořeny pouze polypeptidickými řetězci
složené (heteroproteiny) – obsahují ve své struktuře bílkovinnou i nebílkovinnou složku, která se obecně označuje jako tzv. prostetická skupina

1) jednoduché

Fibrilární bílkoviny = skleroproteiny

mají vláknitou strukturu
ve vodě nerozpustné
stavební materiál těl živočichů
pro člověka nejsou stravitelné
- keratin – v kůži, nehtech, peří a ve vlasech
- kolagen – v kůži, ve šlachách, chrupavkách a kostech
- elastin – ve šlachách, vazech, kůži, stěnách tepen
- fibroin – v přírodním hedvábí

Globulární bílkoviny = sféroproteiny

mají kulovitý tvar
rozpustné ve vodě nebo v roztocích solí
vyskytují se ve většině tělních tkání
- histony – vyskytují se v buněčných jádrech, kde jsou na ně vázány nukleové kyseliny,
- prolaminy
- gluteliny – tvoří základ lepku = glutenu
- albuminy – obsaženy v mléce, vaječném bílku a v krevní plazmě
- globuliny – obsaženy v mléce, vaječném bílku, krevním séru, jaterní a svalové tkáni

2) složené

Lipoproteiny

obsaženy v krevní plazmě nebo vaječném žloutku
nebílkovinnou složkou je lipid
lipoproteiny a glykolipidy jsou významnou složkou buněčných membrán

Glykoproteiny

obsahují jako nebílkovinnou složku sacharid
- mucin, který je obsažen ve slinách, chrání žaludeční stěnu před štěpnými účinky enzymů

Fosfoproteiny

obsahují esterově vázánou H₃PO₄
nacházejí se především v mléce a ve vaječném bílku
jsou zdrojem fosforu pro syntézu nukleových kyselin
- kasein se nachází v mléce ve formě vápenaté soli, je zdrojem vápníku
- fosvitin ve vaječném žloutku

Nukleoproteiny

jsou komplexy bílkovin s nukleovými kyselinami
vyskytují se především v buněčných jádrech, kde se podílí na stavbě chromozómů

Metaloproteiny

komplexy bílkovin s kovovými ionty
mají především transportní a skladovací funkci
- transferin zprostředkovává přenos železa v organismu
- ferritin – zásobárna železa v játrech a ve slezině

Chromoproteiny („barevné proteiny“)

složené proteiny, jejichž základem porfin – konjugovaný cyklický systém složený ze čtyř pyrrolových jader spojených methinovými můstky
- hemoglobin – červené krevní barvivo obsažené v červených krvinkách
- myoglobin – červené barvivo ve svalech, ve kterých udržuje dostatečnou koncentraci kyslíku, obsahuje také hem jako hemoglobin, ale jiné bílkovinné složky
- chlorofyl – tzv. zeleň listová, je katalyzátorem fotosyntézy, vyskytuje se u všech fotosyntetizujících organismů, v porfyrinové struktuře je vázán Mg²⁺(v hemoglobinu a myoglobinu Fe²⁺)

Metabolismus bílkovin:

proteiny se v organismu neustále hydrolyticky štěpí (proteolýza) a znovu tvoří (proteosyntéza)
hydrolýza bílkovin probíhá u člověka v žaludku a tenkém střevě
hydrolýzu katalyzují enzymy produkované buňkami žaludeční stěny (pepsin) a pankreatu (trypsin, chymotrypsin)
trávicí enzymy se tvoří v neaktivní formě a teprve v okamžiku potřeby jsou aktivovány

endopeptidázy

pepsin, trypsin, chymotrypsin – katalyzují štěpení peptidové vazby uvnitř peptidového řetězce, jejich působením se molekula bílkoviny rozštěpí na kratší peptidy

exopeptidázy

dokončují úplné rozštěpení bílkovin (až na aminokyseliny), štěpí peptidický řetězec od konce

karboxypeptidázy – štěpí řetězec od uhlíkového konce peptidu
aminopeptidázy – štěpí řetězec od dusíkatého konce peptidu
dipeptidázy – rozštěpí poslední dipeptid proteolytické enzymy – v lyzozomech

Aminokyseliny vzniklé hydrolýzou bílkovin tělo využije:

přímo k syntéze bílkovin tělu vlastních
jako akumulátor energie, která se může uvolnit v Krebsově cyklu odbouráním až na CO₂ a H₂O
- tomto případě je dusík z organismu vylučován:
  - vodní živočichové = amonotelní
    – ve formě NH₃
  - živorodí = ureotelní
    – vylučují močovinu
  - vejcorodí = urikotelní
    – močovou
  - rostliny uskladňují dusík ve formě zvláštních aminokyselin a dusíkatých bází, např. alkaloidy

k tvorbě zásobních látek (glykogen, lipidy)

Další podobné materiály na webu: