Bílkoviny – maturitní otázka

 

   Otázka: Bílkoviny

   Předmět: Biologie

   Přidal(a): katashi817

 

 

BÍLKOVINY

• biomakromolekulární látky, které se skládají z velkého počtu aminokyselinových zbytků
• vytvářejí látkový základ života všech organismů
• v tkáních vyšších organismů a člověka je podíl bílkovin ze všech přítomných organických látek vyšší než 80%
• rostlinné organismy obsahují méně bílkovin a více polysacharidů.
• základní stavební jednotka bílkovin jsou aminokyseliny (AK, AMK)

 

Aminokyseliny 

= organické sloučeniny s karboxylovou a aminovou skupinou

• v bílkovinách se vyskytuje 20 různých aminokyselin
• bílkoviny se skládají ze zbytků aminokyselin spojených peptidovou vazbou

 – CO – NH –

 

rostliny

• pouze rostliny jsou schopny vytvářet bílkoviny z anorganických sloučenin (dusičnanů)

 

 živočichové (včetně člověka)

• přijímají bílkoviny v potravě, v trávicím ústrojí je rozkládají na aminokyseliny, ze kterých si potom vytvoří vlastní specifické bílkoviny

 

Biologické funkce bílkovin:

• stavební (skleroproteiny)
  • keratin – nehty, vlasy, kopyta
  • kolagen
  • elastin
  • aktin + myozin = kontraktilní
• katalytická (enzymy) – urychlují metabolické procesy g pepsin, hormony, protilátky
• regulační (hormony)
• obrannou (protilátky) – imunoglobuliny
• transportní (hemoglobin, transferin) – přenos látek v krevním oběhu nebo přes CM
• zásobní (zdroj energie) – kasein, gluten (lepek)

 

V organismu se bílkoviny nedají nahradit žádnými jinými sloučeninami, jen jako zdroj energie je mohou nahradit sacharidy a lipidy

 

Výskyt bílkovin:

• a) rostlinného původu – luštěniny (čočka, hrách, sója, fazole), obilniny, brambory atd.
• b) živočišného původu – maso, mléko, vejce, sýry, vlna, peří, kůže, nehty, vlasy atd.

 

Vznik peptidů, peptidická vazba:

Významnou chemickou vlastností aminokyselin je možnost slučovat se do větších celků, jejichž vznik lze vysvětlit takto:

• karboxylová skupina jedné molekuly aminokyseliny reaguje s aminoskupinou další molekuly aminokyseliny, která může a nemusí být stejná jako předcházející aminokyselina
• podle počtu vázaných aminokyselin postupně vzniká dipeptid, tripeptid až polypeptid
• reakce se nazývá kondenzace:

 

Aminokyseliny se vážou peptidickou vazbou

• –CO–NH–
  
• Stavby každé bílkoviny se účastní pouze dvacet
• různých aminokyselin = proteinogenních (tabulka)
• *** V přírodě kolem 300 AMK***

 

Dělení:

esenciální– nepostradatelné

• lidské tělo si je nedovede samo syntetizovat a musí je přijímat v potravě
• 10 – leucin, izoleucin, valin, lysin, histidin, methionin, fenylalanin, tyroxin, threonin, tryptofan

 

neesenciální – postradatelné – AMK si tělo dokáže vytvořit

• glycin, alanin, arginin, kyselina asparagová, asparagin, kyselina glutamová, glutamin, cystein, prolin, histidin, serin, tyrosin, selenocystein

 

Bílkoviny vykazují několik strukturních typů:

Primární struktura

• je dána uspořádáním aminokyselin v polypeptidickém řetězci – podmiňuje vlastnosti a funkce každé bílkoviny
  • pořadí aminokyselin v řetězci
  • zakódováno v DNA (molekulární choroby) -Ala-Pro-Val-Tyr-Cys-Gly-Asp-Gln-Lys-…
  • DNA → m RNA → bílkovina                   ↓
  • určuje vlastnost bílkoviny -Ala-Pro-Leu-Tyr-Cys-Gly-Asp-Gln-Lys-..

změna = choroba

 

Sekundární struktura

• je dána geometrickým (tvarem) uspořádáním polypeptidického řetězce a je stabilizována velkým počtem vodíkových můstků
• sekundární struktura může mít dvojí podobu: 
• alfa – helix – pravotočivá šroubovice,
  vznikají zde vodíkové můstky (-C=O….HN-)
• skládaný list – vlákna jsou držena proti sobě vodíkovými můstky, není to v rovině pravotočivé šroubovice a skládaného listu

 

Terciární struktura

• je vyšší prostorové uspořádání struktury sekundární, má charakter globulární (klubkovitý) nebo fibrilární (vláknitý)
• vazby:
  • vodíkové můstky
  • iontové vazby
  • van der Waalsovy síly
  • disulfidické můstky

 

Kvartérní struktura

• vyskytuje se pouze u některých bílkovin (u složitějších bílkovin, kde je vázán třeba kov (hemoglobin))
• vzniká pospojováním terciárních struktur bílkovin do složitějších útvarů
• představuje spojení více polypeptidických řetězců = podjednotek, které nejsou vzájemně spojeny peptidickými vazbami

 

denaturace

= struktura se může měnit podle podmínek prostředí, např. vlivem teploty, pH a chemických látek

• bývá většinou nevratná, přičemž dochází ke zhroucení struktury v důsledku porušení vodíkových vazeb
• zachována zůstává struktura primární
• projevuje se např. ztrátou biologických vlastností bílkoviny, snížením rozpustnosti apod.
• nejvíce labilní vůči denaturaci je kvartérní struktura, nejméně sekundární

koagulace

= denaturace působením teploty

 

renaturace

= dochází k obnovení původní struktury bílkoviny

• méně častá je denaturace vratná

 

Základní rozdělení bílkovin: 

• jednoduché (homoproteiny) – tvořeny pouze polypeptidickými řetězci
• složené (heteroproteiny) – obsahují ve své struktuře bílkovinnou i nebílkovinnou složku, která se obecně označuje jako tzv. prostetická skupina

 

1) jednoduché

Fibrilární bílkoviny = skleroproteiny

• mají vláknitou strukturu
• ve vodě nerozpustné
• stavební materiál těl živočichů
• pro člověka nejsou stravitelné
  • keratin – v kůži, nehtech, peří a ve vlasech
  • kolagen – v kůži, ve šlachách, chrupavkách a kostech
  • elastin – ve šlachách, vazech, kůži, stěnách tepen
  • fibroin – v přírodním hedvábí

 

Globulární bílkoviny = sféroproteiny

• mají kulovitý tvar
• rozpustné ve vodě nebo v roztocích solí
• vyskytují se ve většině tělních tkání
  • histony – vyskytují se v buněčných jádrech, kde jsou na ně vázány nukleové kyseliny,
  • prolaminy
  • gluteliny – tvoří základ lepku = glutenu
  • albuminy – obsaženy v mléce, vaječném bílku a v krevní plazmě
  • globuliny – obsaženy v mléce, vaječném bílku, krevním séru, jaterní a svalové tkáni

2) složené

Lipoproteiny

• obsaženy v krevní plazmě nebo vaječném žloutku
• nebílkovinnou složkou je lipid
• lipoproteiny a glykolipidy jsou významnou složkou buněčných membrán

 

Glykoproteiny

• obsahují jako nebílkovinnou složku sacharid
  • mucin, který je obsažen ve slinách, chrání žaludeční stěnu před štěpnými účinky enzymů

 

Fosfoproteiny

• obsahují esterově vázánou H₃PO₄
• nacházejí se především v mléce a ve vaječném bílku
• jsou zdrojem fosforu pro syntézu nukleových kyselin
  • kasein se nachází v mléce ve formě vápenaté soli, je zdrojem vápníku
  • fosvitin ve vaječném žloutku

 

Nukleoproteiny

• jsou komplexy bílkovin s nukleovými kyselinami
• vyskytují se především v buněčných jádrech, kde se podílí na stavbě chromozómů

 

Metaloproteiny

• komplexy bílkovin s kovovými ionty
• mají především transportní a skladovací funkci
  • transferin zprostředkovává přenos železa v organismu
  • ferritin – zásobárna železa v játrech a ve slezině

 

Chromoproteiny („barevné proteiny“)

• složené proteiny, jejichž základem porfin – konjugovaný cyklický systém složený ze čtyř pyrrolových jader spojených methinovými můstky
  • hemoglobin – červené krevní barvivo obsažené v červených krvinkách
  • myoglobin – červené barvivo ve svalech, ve kterých udržuje dostatečnou koncentraci kyslíku, obsahuje také hem jako hemoglobin, ale jiné bílkovinné složky
  • chlorofyl – tzv. zeleň listová, je katalyzátorem fotosyntézy, vyskytuje se u všech fotosyntetizujících organismů, v porfyrinové struktuře je vázán Mg²⁺ (v hemoglobinu a myoglobinu Fe²⁺)

 

Metabolismus bílkovin:

• proteiny se v organismu neustále hydrolyticky štěpí (proteolýza) a znovu tvoří (proteosyntéza)
• hydrolýza bílkovin probíhá u člověka v žaludku a tenkém střevě
• hydrolýzu katalyzují enzymy produkované buňkami žaludeční stěny (pepsin) a pankreatu (trypsin, chymotrypsin)
• trávicí enzymy se tvoří v neaktivní formě a teprve v okamžiku potřeby jsou aktivovány

 

endopeptidázy

• pepsin, trypsin, chymotrypsin – katalyzují štěpení peptidové vazby uvnitř peptidového řetězce, jejich působením se molekula bílkoviny rozštěpí na kratší peptidy

 

exopeptidázy

• dokončují úplné rozštěpení bílkovin (až na aminokyseliny), štěpí peptidický řetězec od konce

 

• karboxypeptidázy – štěpí řetězec od uhlíkového konce peptidu
• aminopeptidázy – štěpí řetězec od dusíkatého konce peptidu
• dipeptidázy – rozštěpí poslední dipeptid proteolytické enzymy – v lyzozomech

 

Aminokyseliny vzniklé hydrolýzou bílkovin tělo využije:

• přímo k syntéze bílkovin tělu vlastních
• jako akumulátor energie, která se může uvolnit v Krebsově cyklu odbouráním až na CO₂ a H₂O
  • tomto případě je dusík z organismu vylučován:
    • vodní živočichové = amonotelní
      – ve formě NH₃
    • živorodí = ureotelní
      – vylučují močovinu
    • vejcorodí = urikotelní
      – močovou
    • rostliny uskladňují dusík ve formě zvláštních aminokyselin a dusíkatých bází, např. alkaloidy

• k tvorbě zásobních látek (glykogen, lipidy)