Bílkoviny a jejich metabolismus

Otázka: Bílkoviny a jejich metabolismus, nukleové kyseliny

Předmět: Chemie

Přidal(a): ICE

↪ Proteiny, základní staveb. jednotka – aminokyseliny – patří mezi substituční deriváty karb. kys.

Obecný vzorec aminokys.
COOH skupina je kyselá a NH₂ je zásaditá, COOH odštěpit H⁺ a NH₂ může přijímat H⁺

   NH₂
    |
R — CH — COOH

Vysvětlení:

CH je centrální uhlík (α-uhlík),
R (vlevo) je postranní řetězec specifický pro každou aminokyselinu,
NH₂ (nahoru) je aminoskupina,
COOH (vpravo) je karboxylová skupina.

Vlastnosti:

Pevné látky rozpustné ve vodě (koloidní) závisí na struktuře bílkovin (např. bílek)
Citlivé na teplo (při ↑ teplotě se srážejí = koagulují)
Koagulace: reversibilní, ireversibilní
Denaturace – nevratné poškození terciální str., ztrácí svou biologickou aktivitu, při vaření
8 aminokys. – esenciální (nenahraditelný = člověk si je neumí vyrobit)

Popis:

Kation – v kyselém prostředí, má kladný náboj (NH₃⁺, COOH),
Amfion – obojetný iont, při neutrálním pH, má vnitřní náboj (NH₃⁺, COO⁻),
Anion – v zásaditém prostředí, má záporný náboj (NH₂, COO⁻).

    H                H                 H
    |                |                 |
R — C — COOH  ⇌  R — C — COO⁻  ⇌  R — C — COO⁻
    |                |                 |
   NH₃⁺             NH₃⁺              NH₂
 (kation)         (amfion)        (anion)

Probíhá tzv. disociace aminokys. (isoelektrický bod)
← kyselé prostředí, → zásadité prostředí
Při určité hodnotě pH, která je pro každou kyselinu jiná, nastane situace, kdy NH2 skupina se vyskytuje v podobě NH3+ a současně COOH se vyskytuje v podobě COO- → vzniká obojetný iont = amfion (pH – konkrétní hodnotě se říká isoelektrický bod)
Isoelektrický bod – je pH při kterém se disociují aminokyseliny
Jedné kys. může zreagovat s karboxylovou skup. druhé kys. za vzniku peptidové/peptidické vazby

Kondenzací 2 aminokys. vzniká dipeptid, kondenzací 3-tripeptid, …
Kondenzací 11-100 polypeptid, asi nad 100 AMK vzniká bílkovina

Funkce bílkovin:

Stavební (kolagen, keratin)
Regulační (hormony)
Katalytická f. (enzymy)
Obranná f. (protilátky)
Transport (hemoglobin)
Schopnost stahová (myosin, aktin)
Zásobní proteiny (algumin v plazmě)

Struktura bílkovin

1) primární
- Je určena pořadím aminokys. v peptidovém řetězci
- Např. val-leu-try-ile-gly-gly…
- Je to určeno geneticky, není to náhodně, podle gen. kódu v DNA
2) sekundární
- Prostorové uspořádání primární struktury
- Dvojí typ: α – helix, β – skládaný list
3) terciální
- Fibrilární str. (vláknitá)
- Globulární str. – drží pohromadě pomocí různých interakcí (např. vodíkové můstky, Van Der Walsovy síly, disulfidické prvky)
4) kvarterní
- Tvorba podjednotek

Rozdělení:

Jednoduché bílkoviny
Složené bílkoviny

Jednoduché bílkoviny

Tvořeny pouze polypeptidovými řetězci
1) skleropoteiny
- Fibrilární struktura
- Nerozpustné ve vodě
- Stavební funkce
- Keratin (vlasy, nehty, kůže, peří)
- Kolagen (chrupavky, šlachy, kůže) – tepelným zpracováním – želatina
2) steroproteiny
- Globulární struktura
- Rozpustné ve vodě
- Histony – jaderné bílkoviny vázané na DNA
- Albuniny, globuliny – v krevní plazmě, vaječný bílek, mléko, myoglobin

Složené bílkoviny

Polypeptidový řetězec + nebílkovinná část (prostetická skup.)
1) fosfoproteiny – kasein (mléko)
2) chromoproteiny – prost. skup. – barevná složka, hemoglobin, myoglobin)
3) methaloproteiny – prost. skup. – kov, transferin, ferritin
4) nukleoproteiny
5) glykoproteiny
6) lipoproteiny

Základní stavební jednotka – nukleové kyseliny, viz. nukleové kyseliny.

Enzymy

Biokatalyzátory
Funkce: katalyzují reakce v živých organismech

Typy:

1) jednosložkové – tvořen 1 bílkovinou
2) dvousložkové (=koloenzym) – tvořené bílkovinovou částí a nebílkovinovou částí
- Bílkovinná část – apoenzym
- Nebílkovinná část (kofaktor)
  - prostetická skupina (pojí se silně s apoenzymem)
  - koenzym (slabě napojena na apoenzym)

Průběh enzymové reakce:

enzym má aktivní místo, tam se váže substrát (= výchozí látka)
zapadne jako ,klíč do zámku´
vznikne komplex enzym substrát, proběhne reakce
z enzymů se uvolní produkt
enzym může katalyzovat další reakci

Enzym má svou specifitu

katalyzuje pouze určitý typ reakce pouze určitého substrátu
např. alkoho-oxidáza, alkohol-dehydrogenáza, … je jich hodně

Faktory ovlivňující aktivitu:

teplota – čím vyšší teplota, tím vyšší rychlost reakce
pH – optimální pH 6-7
koncentrace E – čím vyšší, tím rychlejší (při dostatečném množství substrátu)
koncentrace S – čím vyšší koncentrace substrátu, tím rychlejší reakce (pouze do nasycení enzymu substrátem)
aktivátory – látky, které aktivují enzym – proenzym = zymogen (neaktivní forma enzymu), např. pepsinogen → pepsin (aktivní enzym)
inhibitory – tlumí aktivitu enzymu
- 1) kompetitivní inhibice – inhibitor soutěží se substrátem o aktivní místo na enzymu, zabraňuje tím vytvořením komplexu Enzym Substrát, pokud se ↑ koncentrace sub., může S inhibitor vytlačit
- 2) nekompetitivní inhibice – naváže se na jiné místo než na aktivní místo, tím zabrání přeměně substrátu
- 3) allosterická inhibice – inhibitor se naváže na all. místo na enzymu, tím pozmění konfiguraci/ tvar aktivního místa na enzymu, substrát nezapadne

Názvosloví enzymů:

Koncovka – áza, asa
1) substrát + áza (sacharáza, glukáza, …)
2) reakce + áza (oxidáza, reduktáza, polymeráza)
3) S + R + áza (alkoholodehydrogenáza, DNA polymeráza), u některých názvů enzymů existují triviální názvy (pepsin, trypsin, …)

Zástupci enzymů:

1) oxidoreduktázy – katalyzují oxidačně redukční reakce, přenáší elektrony, koenzym NADP⁺ , NAD⁺
2) transferázy – katalyzují přenos skupin atomů z jedné sk. na druhou, koenzym ATP,
koenzym A
3) hydrolázy – rozpad látky ve vodném prostředí, amylázy, proteázy
4) lyázy – katalyzují nehydrolytické štěpení
5) izomerázy – přesun atomů uvnitř molekuly
6) ligázy (= syntetázy)