Proteiny (bílkoviny) – maturitní otázka

 

Otázka: Proteiny (bílkoviny)

Předmět: Chemie

Přidal(a): Chris

 

 

Charakteristika, funkce v živém organismu, stavební složka bílkovin, aminokyseliny a jejich vlastnosti, struktura bílkovin, koloidní charakter bílkovin, rozdělení bílkovin, důležití zástupci, metabolismus.

 

PEPTIDY

• Peptidy vznikají kondenzací dvou a více AMK, při níž reaguje aminoskupina jedné s karboxylem druhé AMK a uvolňuje se molekula vody
• Vazba, kterou jsou vázány AMK v peptidech i bílkovinách se nazývá peptidová (peptidická) vazba
• Nesourodá skupina látek s různými účinky
• Jejich vlastnosti vycházejí z počtu a druhu AMK, které je tvoří
• Ve vodě rozpustné
• Často mají fyziologické účinky

 

Dělení dle AMK zbytků:

• Oligopeptidy – obsahují 2 – 10 AMK zbytků
• Polypeptidy – obsahují 11 – 100 AMK zbytků
• Bílkoviny = proteiny – obsahují více než 100 AMK zbytků

 

Protaminy

• Peptidy zásadité povahy
• Vyskytují se ve spermatu ryb, kde se na ně vážou NK

 

Peptidové hormony

• Oxytocin– H zadního laloku hypofýzy, u těhotných Ž vyvolává na konci těhotenství při porodu stahy hlad. Svalstva, v době kojení podporuje výdej mléka
• Adiuretin – stimuluje reabsorbci vody ze sběrných kanálků v ledvinách a tím způsobuje zadržování vody v těle
• Adrenokortikotropní H – H předního laloku hypofýzy, ovlivňuje činnost nadledvinek
• Insulin – H slinivky břišní, reguluje hladinu glukózy v krvi
• Glukagon – H slinivky břišní, antagonista insulinu, zvyšuje hladinu glukózy v krvi
• Parathormon – H příštítných tělísek, zvyšuje hladinu vápníku a fosforu v krevní plazmě -> nedostatek -> lámavost kostí

 

Peptidová antibiotika

• Penicilin – z plísní Penicillium notatum
• Aktinomycin a Gramicidin

 

Jedovaté peptidy

• Některé hadí jedy
• Falloidin – přítomný v muchomůrce hlízkovité – molekula je složena ze sedmi AMK -> jed

 

BÍLKOVINY

Charakteristika

• Základní stavební jednotky živé hmoty, přítomné ve všech B
• Patří mezi biopolymery (přírodní makromolekulární látky)
• Jsou složeny z AMK zbytků (více než 100) spojených peptidickou vazbou
• Na jejich stavbě se podílí 20 AMK

 

Funkce

• stavební materiál – tkáně (kůže, svaly, orgány), vlasy, nehty, chlupy (kolagen, keratin)
• Katalyzátory biochem. rcí – enzymy
• Regulátory /koordinátory chem. dějů – H bílkovinné povahy (insulin)
• Obranné bílkoviny – imunoglobulin, toxiny (hadí jed), protilátky (fibrinogen -> fibrin)
• Transportní bílkoviny – hemoglobin, transferin, feritin
• Zásobní bílkoviny – ovalbumin – bílkoviny ve vaječném bílku
• Kontraktilní bílkoviny – aktin a myosin – podílí se na stahu svalu

 

Dělení:

• Jednoduché – obsahují ve svých molekulách jen AMK
• Složené – kromě AMK ještě nebílkovinná složka – tzv. prostetická skupina

 

Chemické složení:

• Základní stavební jednotky -> Aminokyseliny

 

Charakteristika:

• substituční deriváty karboxylových kyselin
• ve svých molekulách obsahují karboxylovou skupinu a aminoskupinu
• stavební jednotky bílkovin
• běžně se vyskytuje 20 proteinogenních AMK, všechny s výjimkou prolinu mají aminoskupinu v poloze α – vůči karboxylu a jsou chirální – mají L- konfiguraci (s  výjimkou achirálního glycinu
• Esenciální (nepostradatelné)
  • AMK si tělo nedokáže nasyntetizovat a musí jej přijímat v potravě
  • valin, leucin, izoleucin, threonin, lysin, methionin,            fenylalanin, tryptofan

• Neesenciální (postradatelné)
  • tělo dovede syntetizovat, vznikají transaminacemi z AMK přijatých potravou

 

Vlastnosti:

• Bezbarvé, pevné, krystalické slouč. s vysokou teplotou tání
• Většinou rozpustné ve vodě, nerozpustné v nepolárních rozpouštědlech
• Většina AMK má amfoterní charakter:
  • Skupina -COOH je příčinou kyselých vlastností
    • v zásaditém prostředí se AMK chovají jako kyseliny – odštěpí vodík a tvoří karboxylový anion -COO^– ( zásadité prostředí brání disociaci -NH₂ )
  • Skupina -NH₂ je příčinou zásaditých vlastností
    • na dusíkovém atomu je volný elektronový pár
    • v kys. prostředí se AMK chovají jako zásady – přijímají vodík a tvoří amoniový kation – NH₃⁺ (kys. p. brání disociaci -COOH )

• Izoelektrický bod je hodnota pH, při které se AMK chová neutrálně, tzn. všechny molekuly jsou ve formě amfionu – obojakých iontů

 

Nepolární AMK

• alanin, glycin
• Dodávají bílkovinám hydrofobní vlastnosti, ale mají schopnost vázat nepolární nízkomolekulární látky (např. lipidy)

Polární AMK

• serin, threonin, tyrosin
• Snadno tvoří vodík. vazby s molekulami H₂O a zvyšují tak rozpustnost bílkovin ve vodě

Kyselé AMK – existují při fyziologickém pH jako anionty a mohou vázat kationty

Bazické AMK – existují při fyziologickém pH jako kationty a mohou vzat anionty

Aromatické AMK – chovají se podobně jako jiné arom. látky, např. reagují s kyselinou dusičnou (vznikají žluté nitrosloučeniny)

 

Struktura Bk

Primární struktura

• Udává pořadí (sekvenci) AMK v polypeptidickém řetězci a podmiňuje biochem. funkci Bk
• Pro každou Bk charakteristická – zastoupení AMK určuje fci Bk

Sekundarní

• Určuje uspořádání primární struktury Bk v prostoru, určuje prostorovou konformaci polypeptidového řetězce a stabilizovány jsou existencí vodíkových vazeb
• Existují dvě základní sekundární struktury
  • α – helix = šroubovice
    • představuje uspořádání polypeptidového řetězce do pravotočiví šroubovice, závity šroubovice stabilizovány vodík. vazbami, postranní řetězce směřují vně šroubovice
  • β – konformace – struktura „skládaného listu”
    • představuje spojení mnoha rovnoběžných Bk makromolekul do tvaru, který připomíná list, spojeny přes intramolekulární vodíkové vazby                                         postranní řetězce směřují nad a pod rovinu skládaného listu
  • + Kolagenová struktura = strmá závitnice – specifická pro kolagen

 

Terciální

• Určuje prostorové uspořádání sekundární struktury
• Uplatňují se zde slabé vazebné interakce:
  • Disulfidové můstky
  • Vodíkové můstky peptidických vazeb
  • Elektrostatické síly – mezi – COO a -NH₃⁺ -> Iontové vazby
  • Interakce hydrofobních (nepolárních) AMK
  • Van der Walsovy síly

 

Kvartérní struktura

• Určuje prostorové uspořádání terciálních struktur
• Terciální a kvartérní rozhodují o biolog. fci Bk

 

 

Proteiny jsou aktivní pouze ve svém nativním stavu (uspořádání Bk v org.) -> porušení – štěpení vazebných interakcí = DENATURACE (proces, při kterém se nemění primární struktura, ale pouze její prostor. uspořádání

 

Denaturační činidla – teplota, těžké kovy, soli, silné kyseliny a zásady, některá org. rozpouštědla, redukční činidla (močovina)

1) Vratná = reverzibilní

• Bk si ponechá svou fci není zničena
• vlivem zvýšené koncentrace soli

2) Nevratná = ireverzibilní

• ztrácí svou fci -> zničena
• teplem, velká změna pH

Význam:

• ztráta biologické fce Bk
• v potravinářství lepší stravitelnost, sterilizace

 

Dělení:

a) Dle tvaru

• Fibrilární = vláknitá
  • sekundární struktury vytvoří vlákno – lineární jednoduchý tvar
  • nerozpustné ve vodě
  • kůže, šlachy, kosti

• Globulární = kulovitá
  • sekundární s. vytváří složitý kulovitý útvar
  • nepolární (hydrofobní) zbytky AMK mají tendenci směřovat dovnitř globule
  • ve vodě rozpustné, tvoří koloidní roztoky (malé částice)
  • hemoglobin, trypsin

 

b) Složení

1. Jednoduché Bk – tvořeny pouze polypeptidickými řetězci

Fibrilární = skleroproteiny

• Bk s vláknitou strukturou, nerozpustné ve vodě
• stavební materiál Ž org.
• odolné vůči mechanickým a chem. vlivům, velmi pevné
• kolagen
  • součást kůže, šlach, chrupavek
  • s Ca₃(PO₄)₂ tvoří základ kostí
  • tepelnou úpravou -> gumítci, aspik

• Keratin
  • nejodolnější Bk
  • základní Bk povrchu těl obratlovců – kůže, vlasy, chlupy, peří,…

• Fibroin
  • Bk hedvábného vlákna – bourec morušový

 

Globulární = sferoproteiny

• Bk s kulovitou strukturou
• rozpustné ve vodě a v roztocích solí, mají rozmanité fce (enzymy, protilátky)
• malá odolnost vůči mech. a chem. vlivům

• Albuminy
  •  součást krevního séra, mléka, vaječného bílku
  • zdroj AMK pro org
  • lze je vysolit silnými koncentracemi (NH₄)₂SO₄
  • zahřátím se sráží

• Globuliny
  • součást krevního séra, mléka, vaječného bílku
  • tvoří podstatnou část hemoglobinu a myoglobinu
  • málo rozpustné ve vodě, ale rozpustné ve zředěných roztocích solí
  • globulin, fibrinogen

• Histony
  • obsahují zásadité AMK
  • obsaženy v B jádrech, kde jsou vázány na DNA

 

2. Složené Bk – kromě polypep. řetězce mahí zabudovánu ještě nebílkovinnou složku = prostetická skupina – často blízko centra Bk, kde se odehrávahí důležité biochem. pochody

• Fosfoproteiny
  • obsahují kys. fosforečnou esterově vázanou na hydroxylovou skupinu serinu
  • zdroje P k tvorbě Nk
  • obsaženy v mléce ( kasein ) a vaječném bílku

• Kasein
  • v mléku v podobě rozpustné vápenaté soli
  • srážením -> tvaroh, sýry
  • zdroj vápníku

• Chromoproteiny
  • obsahují barevnou složku – barvivo, pigment
  • hem -> hemoglobin
  • hemoglobin, hemocyanin, myoglobin

• Metaloproteiny
  • obsahují kov

• Transferin
  • přenašeč kovových iontů

• Ferritin
  • uskladňovač kovových iontů

• Nukleoproteiny
  • obsahují Nk
  • spolu s histony v B jádře

• Glykoproteiny
  • obsahují glykosidicky navázaný sacharid
  • součást sekretů sliznic -> chrání org před natrávením vlastními enzymy

• Lipoproteiny
  • obsahují lipid
  • výskyt – biomembrány B, cytoplazmy B, krevní plazma, vaječný žloutek

Další podobné materiály na webu:

• Aminokyseliny – maturitní otázka
• Bílkoviny – maturitní otázka z chemie (2)
• Bílkoviny – maturitní otázka z chemie