Enzymy – maturitní otázka

Proč je zakázané kopírování? 💾 Stáhnout materiálVIP členstvíNahlásit chybu

chemie

 

Otázka: Enzymy

Předmět: Chemie

Přidal(a): Anča

 

 

Enzymologie

  • věda zabývající se enzymy

Historie:

  • Berzelius (18. stol.) – v rostlinách probíhají katalyzované reakce – fermenty (fermentace)
  • W. Kühne – en zýme = v kvasnicích – objevil enzymy v kvasnicích
  • J. Summer – prokázána bílkovinná podstata enzymu

 

Enzymy

  • jsou to látky bílkovinné povahy
  • obsahují bílkovinovou část a mohou obsahovat nebílkovinovou část
  • urychlují reakce v živých organismech
  • zajišťují průběh reakcí, které by nemohly za normálních okolností probíhat (teplota, pH těla, …)
  • specifické katalyzátory = enzymy
  • vyskytují se ve všech živých systémech
  • mají druhovou specifitu – každý jedinec (druh) má své specifické enzymy
  • nejjednodušší buňky obsahují přes 3000 enzymů
  • veškerá existence života je založená na přítomnosti enzymů
  • aktivita enzymů – pružně regulovatelná dle měnících se potřeb organismů
    • v podstatě fungují pouze když jsou potřeba
  • složité struktury enzymů jsou citlivé k řadě vlivů – dysbalancím, výkyvům
  • podléhají rychlému opotřebení
  • podle potřeb regulace jsou stále syntetizovány a odbourávány
  • substrátová specifita = katalyzovaná reakce probíhá jen s určitým substrátem

 

STRUKTURA ENZYMU

  • jsou to globulární bílkoviny (až ribozomy – RNA)
  • podle přítomnosti nebílkovinné části je dělíme na:
    • jednoduché enzymy – jednosložkové
      • obsahují jen bílkovinnou část
      • pepsin, trypsin, obecně hydrolázy
    • složené enzymy – dvousložkové
      • obsahují i nebílkovinou strukturu
      • apoenzym = bílkovinná část
      • kofaktor (koenzym) = nebílkovinná část
      • holoenzym = aktivní enzym (koenzym+apoenzym)
  • aktivní centrum
    • do aktivního místa se v průběh reakce vážou substráty a jsou změněny pomocí katalytických skupin na produkty
    • pouze na aktivním centru probíhá katalýza biochemické reakce
  • kofaktory
    • ionty kovů: Zn2+ (např. alkoholdehydrogenáza), Mn2+ (např. argináza), Fe2+, Cu2+, Mg2+
    • organické molekuly: často se jedná o deriváty vitaminů.
    • Podle charakteru vazby na apoenzym kofaktory dělíme na:
      • koenzymy: organická molekula neproteinové povahy, na molekulu apoenzymu vázaná volně – může se z něho oddělit (např. NAD+, NADP+)
      • prostetické skupiny: organická molekula neproteinové povahy, na molekulu apoenzymu vázaná pevně (např. hem, FAD)
  • multienzymový komplex
    • různý počet peptidových řetězců
    • každý řetězec může obsahovat více domén
    • enzym obsahuje více řetězců (kvarterní struktura) = multienzymový komplex
  • zymogeny
    • jsou tvořeny a sekretovány ve své neaktivní podobě
    • jsou aktivovány až na místě, kde se jejich aktivita požaduje
    • př. buňky žaludeční sliznice sekretují proenzym pepsinogen. HCl přítomná v žaludeční šťávě napomáhá autoaktivaci pepsinogenu na aktivní pepsin. Reakce probíhá také autokatalyticky, kdy se na štěpení pepsinogenu podílejí již vytvořené molekuly pepsinu.

 

ENZYMY VS. UMĚLÉ KATALYZÁTORY

  • enzymy jsou účinnější
  • jsou rychlejší -> mají vyšší reakční rychlost (o několik řádů rychlejší)
  • jsou mnohem více specifičtější v ohledech:
    • substrátové struktury přeměněných látek
    • typu katalyzované reakce
  • pracují za mírných podmínek: teplota 20-40°, tlak 0,1 MPa, pH okolo 7
  • lze je snadno regulovat
  • jsou netoxické

 

RYCHLOST ENZYMOVÝCH REAKCÍ

  • závisí na podmínkách reakčního prostředí
  • pro porovnání rychlosti se uvádí jednotka katal, která udává množství enzymu potřebného pro přeměnění 1 molu substrátu za 1 s
  • U (= 1 μmol za 1 min, tj. cca 16,67 nkatal)
  • rychlost ovlivňuje:
    • Množství substrátu
    • Množství enzymu
    • Teplota
      • Pro reakce v živých organismech je optimální teplotní rozsah 10 – 40 °C
      • Při nižších i vyššich teplotách efektivita reakcí obvykle klesá (např. při teplotě 50 °C může docházet k narušení bílkovinné struktury – její denaturaci)
    • Hodnota pH
    • Aktivátory a inhibitory
      • V případě, že dojde k její urychlení, jedná se o aktivaci (danou látkou je poté aktivátor).
      • Jestliže se enzymová reakce zpomalí, hovoříme poté o inhibici (způsobena inhibitorem).

 

INHIBICE ENZYMŮ

  • Rozlišujeme 2 základní typy inhibice enzymů
  • Kompetitivní inhibice
    • Tento děj je vratný, enzymovou reakci lze obnovit zvýšením množství substrátu.
  • Nekompetitivní inhibice
    • inhibitor pevně zablokuje aktivní centrum enzymu, a tak do něj nemůže vstoupit substrát.
    • Tento typ inhibice způsobují zpravidla ionty těžkých kovů (Hg, Pb..), které se označují pojmem enzymové (katalytické) jedy.

 

AKTIVACE ENZYMŮ

  • Některé ionty kovů (např. hořečnaté kationty Mg2+) mají schopnost zvyšovat katalytickou aktivitu enzymů.
  • Aktivace enzymu může nastat tak, že se jeho neúčinná forma (proenzym) přemění na formu účinnou.

 

MECHANISMUS PŮSOBENÍ ENZYMŮ

  • pracují na principu snížení aktivační energie
  • Během prvního kroku dojde k tvorbě komplexu enzym-substrát (E-S)(probíhá typicky velmi rychle a je reverzibilní/vratný)
  • Následně se substrát za katalýzy enzymem přemění v produkt
  • Z komplexu E-S tak vzniká komplex enzym-produkt (E-P)
  • rozpad E-P (pomalejší reakce, je irezibilní)
  • Reakce se tak rozdělí na několik postupných kroků, v nichž vzniká jeden nebo několik přechodných stavů E-S (transition states)
  • Aktivační energie potřebná k vytvoření každého meziproduktu a k následné přeměně E-S na E-P je nižší než při přímé přeměně substrátu na produkt, přestože celkové ΔG (gibbsova energie) obou reakcí je stejné.
  • fialový koenzym/substrát koenzym muže být navázán se substrátem

 

NÁZVOSLOVÍ ENZYMŮ

  • původně fermenty
  • podle zdroje nebo metody použití
  • mnoho jich je zakončeno -sin/-in (pepsin, trypsin, ptyalin)
  • triviální názvy jednotlivých enzymů (α-amyláza, pepsin, trypsin
  • Substrát + -áza (-asa) – například amyláza (katalyzující hydrolýzu amylózy)
  • Typ reakce + -áza – například dehydrogenáza
  • enzym oxalát karboxy-lyasa (oxalátdekarboxylasa) katalyzuje dekarboxylaci kyseliny šťavelové (COOH)2
  • všechny mají i své kódové číslo EC

 

KLASIFIKACE ENZYMŮ

1) Oxidoreduktázy

  • katalyzují intramolekulární a oxidačně-redukční reakce, složené bílkoviny
  • reakcích dochází k přenosu elektronů e- mezi jednotlivými substráty – transelektronázy
  • často využívají kofaktory – např. NAD+, NADP+, FAD či hem
  • oxidázy, peroxidázy
  • oxygenázy – vnášejí do molekuly substrátu kyslík, buď ve formě -OH, (monooxygenázy, nebo také hydroxylázy) či jako O2 (dioxygenázy),
  • dehydrogenázy – oxidují substrát odebráním H-atomů, jejich název se zkracuje jako DH (př. laktátdehydrogenáza – LDH, alkoholdehydrogenáza – ADH),
  • desaturázy
  • Příklad enzymové reakce: CH3CH2OH + NAD+ → CH3CHO + NADH + H+

 

2) Transferázy

  • podílejí se na přenosu skupin (amino-, acyl-, methyl-, glykosyl-, fosforyl-, …)
  • typy:
    • transaminázy (aminotransferázy) – přenášejí -NH2 skupinu,
    • kinázy (fosfotransferázy) – přenášejí fosfátovou skupinu z ATP nebo jiných nukleosidtrifosfátů,
    • transaldolázy, transketolázy.
  • př. enzym fosfotransferasa HPO42-
    • enzym katalyzuje například přeměnu D-glukosy na D-glukosa-6-fosfát

 

3) Hydrolázy

  • hydroliticky štěpí vazby, které vznikly kondenzací
  • štěpí pomocí vody!
  • typy:
    • lipázy, fosfolipázy (hydrolýza esterové vazby v tucích)
    • disacharidázy (sacharáza, maltáza, laktáza),
    • proteázy, peptidázy (pepsin, trypsin), (hydrolýza amidové vazby)
    • esterázy
    • fosfatázy

 

4) Lyázy (syntázy)

  • štěpí vazbu C-C, C-N, C-O nehydrolytickým způsobem
  • štěpí i adiční 2 vazbu a syntézy bez spotřeby ATP
  • typy:
    • dekarboxylázy,
    • aldolázy,
    • dehydratázy, hydratázy
  • př. enzymy dekarboxylasy (odštěpují oxid uhličitý CO2)
    • enzymový rozklad kyseliny šťavelové (COOH)2: (COOH)2 → HCOOH + CO2

 

5) Izomerázy

  • umožňují vnitromolekulární přeměny substrátů (jejich izomerace)
  • vzniklý produkt je izomerem výchozího substrátu
  • typ jednoduchých bílkovin
  • typy podle typu izomerie:
    • epimerázy – mění polohu – OH skupiny v molekule,
    • mutázy – mění polohu fosfátové skupiny v molekule
  • př. D-glukosa C6H12O6 → D-fruktosa C6H12O6

 

6) Ligázy (syntetázy)

  • Katalyzují syntetické reakce spojené s hydrolýzou ATP
  • dělení podle vytváření vazeb


Další podobné materiály na webu: