Enzymy

chemie

Otázka: Enzymy

Předmět: Chemie

Přidal(a): Anča

Enzymologie

věda zabývající se enzymy

Historie:

Berzelius (18. stol.) – v rostlinách probíhají katalyzované reakce – fermenty (fermentace)
W. Kühne – en zýme = v kvasnicích – objevil enzymy v kvasnicích
J. Summer – prokázána bílkovinná podstata enzymu

jsou to látky bílkovinné povahy
obsahují bílkovinovou část a mohou obsahovat nebílkovinovou část
urychlují reakce v živých organismech
zajišťují průběh reakcí, které by nemohly za normálních okolností probíhat (teplota, pH těla, …)
specifické katalyzátory = enzymy
vyskytují se ve všech živých systémech
mají druhovou specifitu – každý jedinec (druh) má své specifické enzymy
nejjednodušší buňky obsahují přes 3000 enzymů
veškerá existence života je založená na přítomnosti enzymů
aktivita enzymů – pružně regulovatelná dle měnících se potřeb organismů
- v podstatě fungují pouze když jsou potřeba
složité struktury enzymů jsou citlivé k řadě vlivů – dysbalancím, výkyvům
podléhají rychlému opotřebení
podle potřeb regulace jsou stále syntetizovány a odbourávány
substrátová specifita = katalyzovaná reakce probíhá jen s určitým substrátem

STRUKTURA ENZYMU

jsou to globulární bílkoviny (až ribozomy – RNA)
podle přítomnosti nebílkovinné části je dělíme na:
- jednoduché enzymy – jednosložkové
  - obsahují jen bílkovinnou část
  - pepsin, trypsin, obecně hydrolázy
- složené enzymy – dvousložkové
  - obsahují i nebílkovinou strukturu
  - apoenzym = bílkovinná část
  - kofaktor (koenzym) = nebílkovinná část
  - holoenzym = aktivní enzym (koenzym+apoenzym)
aktivní centrum
- do aktivního místa se v průběh reakce vážou substráty a jsou změněny pomocí katalytických skupin na produkty
- pouze na aktivním centru probíhá katalýza biochemické reakce

kofaktory
- ionty kovů: Zn2+ (např. alkoholdehydrogenáza), Mn2+ (např. argináza), Fe2+, Cu2+, Mg2+
- organické molekuly: často se jedná o deriváty vitaminů.
- Podle charakteru vazby na apoenzym kofaktory dělíme na:
  - koenzymy: organická molekula neproteinové povahy, na molekulu apoenzymu vázaná volně – může se z něho oddělit (např. NAD+, NADP+)
  - prostetické skupiny: organická molekula neproteinové povahy, na molekulu apoenzymu vázaná pevně (např. hem, FAD)
multienzymový komplex
- různý počet peptidových řetězců
- každý řetězec může obsahovat více domén
- enzym obsahuje více řetězců (kvarterní struktura) = multienzymový komplex

zymogeny
- jsou tvořeny a sekretovány ve své neaktivní podobě
- jsou aktivovány až na místě, kde se jejich aktivita požaduje
- př. buňky žaludeční sliznice sekretují proenzym pepsinogen. HCl přítomná v žaludeční šťávě napomáhá autoaktivaci pepsinogenu na aktivní pepsin. Reakce probíhá také autokatalyticky, kdy se na štěpení pepsinogenu podílejí již vytvořené molekuly pepsinu.

ENZYMY VS. UMĚLÉ KATALYZÁTORY

enzymy jsou účinnější
jsou rychlejší -> mají vyšší reakční rychlost (o několik řádů rychlejší)
jsou mnohem více specifičtější v ohledech:
- substrátové struktury přeměněných látek
- typu katalyzované reakce
pracují za mírných podmínek: teplota 20-40°, tlak 0,1 MPa, pH okolo 7
lze je snadno regulovat
jsou netoxické

RYCHLOST ENZYMOVÝCH REAKCÍ

závisí na podmínkách reakčního prostředí
pro porovnání rychlosti se uvádí jednotka katal, která udává množství enzymu potřebného pro přeměnění 1 molu substrátu za 1 s
U (= 1 μmol za 1 min, tj. cca 16,67 nkatal)
rychlost ovlivňuje:
- Množství substrátu
- Množství enzymu
- Teplota
  - Pro reakce v živých organismech je optimální teplotní rozsah 10 – 40 °C
  - Při nižších i vyššich teplotách efektivita reakcí obvykle klesá (např. při teplotě 50 °C může docházet k narušení bílkovinné struktury – její denaturaci)
- Hodnota pH
- Aktivátory a inhibitory
  - V případě, že dojde k její urychlení, jedná se o aktivaci (danou látkou je poté aktivátor).
  - Jestliže se enzymová reakce zpomalí, hovoříme poté o inhibici (způsobena inhibitorem).

INHIBICE ENZYMŮ

Rozlišujeme 2 základní typy inhibice enzymů
Kompetitivní inhibice
- Tento děj je vratný, enzymovou reakci lze obnovit zvýšením množství substrátu.

Nekompetitivní inhibice
- inhibitor pevně zablokuje aktivní centrum enzymu, a tak do něj nemůže vstoupit substrát.
- Tento typ inhibice způsobují zpravidla ionty těžkých kovů (Hg, Pb..), které se označují pojmem enzymové (katalytické) jedy.

AKTIVACE ENZYMŮ

Některé ionty kovů (např. hořečnaté kationty Mg2+) mají schopnost zvyšovat katalytickou aktivitu enzymů.
Aktivace enzymu může nastat tak, že se jeho neúčinná forma (proenzym) přemění na formu účinnou.

MECHANISMUS PŮSOBENÍ ENZYMŮ

pracují na principu snížení aktivační energie
Během prvního kroku dojde k tvorbě komplexu enzym-substrát (E-S)(probíhá typicky velmi rychle a je reverzibilní/vratný)
Následně se substrát za katalýzy enzymem přemění v produkt
Z komplexu E-S tak vzniká komplex enzym-produkt (E-P)
rozpad E-P (pomalejší reakce, je irezibilní)
Reakce se tak rozdělí na několik postupných kroků, v nichž vzniká jeden nebo několik přechodných stavů E-S (transition states)
Aktivační energie potřebná k vytvoření každého meziproduktu a k následné přeměně E-S na E-P je nižší než při přímé přeměně substrátu na produkt, přestože celkové ΔG (gibbsova energie) obou reakcí je stejné.
fialový koenzym/substrát koenzym muže být navázán se substrátem

NÁZVOSLOVÍ ENZYMŮ

původně fermenty
podle zdroje nebo metody použití
mnoho jich je zakončeno -sin/-in (pepsin, trypsin, ptyalin)
triviální názvy jednotlivých enzymů (α-amyláza, pepsin, trypsin
Substrát + -áza (-asa) – například amyláza (katalyzující hydrolýzu amylózy)
Typ reakce + -áza – například dehydrogenáza
enzym oxalát karboxy-lyasa (oxalátdekarboxylasa) katalyzuje dekarboxylaci kyseliny šťavelové (COOH)2
všechny mají i své kódové číslo EC

KLASIFIKACE ENZYMŮ

1) Oxidoreduktázy

katalyzují intramolekulární a oxidačně-redukční reakce, složené bílkoviny
reakcích dochází k přenosu elektronů e- mezi jednotlivými substráty – transelektronázy
často využívají kofaktory – např. NAD+, NADP+, FAD či hem
oxidázy, peroxidázy
oxygenázy – vnášejí do molekuly substrátu kyslík, buď ve formě -OH, (monooxygenázy, nebo také hydroxylázy) či jako O2 (dioxygenázy),
dehydrogenázy – oxidují substrát odebráním H-atomů, jejich název se zkracuje jako DH (př. laktátdehydrogenáza – LDH, alkoholdehydrogenáza – ADH),
desaturázy
Příklad enzymové reakce: CH3CH2OH + NAD+ → CH3CHO + NADH + H+

2) Transferázy

podílejí se na přenosu skupin (amino-, acyl-, methyl-, glykosyl-, fosforyl-, …)
typy:
- transaminázy (aminotransferázy) – přenášejí -NH2 skupinu,
- kinázy (fosfotransferázy) – přenášejí fosfátovou skupinu z ATP nebo jiných nukleosidtrifosfátů,
- transaldolázy, transketolázy.
př. enzym fosfotransferasa HPO42-
- enzym katalyzuje například přeměnu D-glukosy na D-glukosa-6-fosfát

3) Hydrolázy

hydroliticky štěpí vazby, které vznikly kondenzací
štěpí pomocí vody!
typy:
- lipázy, fosfolipázy (hydrolýza esterové vazby v tucích)
- disacharidázy (sacharáza, maltáza, laktáza),
- proteázy, peptidázy (pepsin, trypsin), (hydrolýza amidové vazby)
- esterázy
- fosfatázy

4) Lyázy (syntázy)

štěpí vazbu C-C, C-N, C-O nehydrolytickým způsobem
štěpí i adiční 2 vazbu a syntézy bez spotřeby ATP
typy:
- dekarboxylázy,
- aldolázy,
- dehydratázy, hydratázy
př. enzymy dekarboxylasy (odštěpují oxid uhličitý CO2)
- enzymový rozklad kyseliny šťavelové (COOH)2: (COOH)2 → HCOOH + CO2

5) Izomerázy

umožňují vnitromolekulární přeměny substrátů (jejich izomerace)
vzniklý produkt je izomerem výchozího substrátu
typ jednoduchých bílkovin
typy podle typu izomerie:
- epimerázy – mění polohu – OH skupiny v molekule,
- mutázy – mění polohu fosfátové skupiny v molekule
př. D-glukosa C6H12O6 → D-fruktosa C6H12O6

6) Ligázy (syntetázy)

Katalyzují syntetické reakce spojené s hydrolýzou ATP
dělení podle vytváření vazeb

Další podobné materiály na webu: