Aminokyseliny, peptidy a bílkoviny

Téma: Aminokyseliny, peptidy a bílkoviny

Předmět: Chemie

Přidal(a): Krispinka

Aminokyseliny

Charakteristika

Aminokyseliny jsou organické kyseliny obsahující nejméně jednu aminovou (-NH₂) a karboxylovou (-COOH) skupinu. Jsou základní stavební složkou proteinů. Biologické vlastnosti proteinů jsou dány druhem aminokyselin, jejich pořadím a jejich vzájemnými prostorovými vztahy.
Základní stavební jednotky peptidů a bílkovin
Názvosloví: triviální názvy či třípísmenné názvy
- Glycin (Gly), Alanin (Ala), Valin (Val), Leucin (Leu), Isoleucin (Ile)

Vlastnosti

Substituční deriváty karboxylových kyselin, kdy je jeden vodík v uhlíkatém řetězci nahrazen
- aminoskupinou – NH2
obsahují – NH2 skupinu i – COOH skupinu (karboxylovou)
mají amfoterní charakter: -COOH = příčinou kyselých vlastností
v zás. prostředí AMK jako kyseliny (odštěpují H+ a tvoří karboxylový anion –COO-)
- →zásadité prostředí brání disociaci NH₂
-NH2 = příčinou zásaditých vlastností
v kys. prostředí se AMK chovají jako zásady (přijímají H+ a tvoří amoniový kation NH3+)
- → kyselé prostředí brání disociaci COOH
bezbarvé, pevné, krystalické sloučeniny s vysokou teplotou tání
aminokyseliny jsou velmi snadno rozpustné v polárních rozpouštědlech (voda, etanol), jsou nerozpustné v nepolárních rozpouštědlech (benzen, hexan ether). jsou opticky aktivní (α uhlík je chirální)
izoelektrický bod = je hodnota pH, při které se aminokyselina chová neutrálně, tzn. všechny její molekuly jsou ve formě amfiontů (obojakých iontů)
iontoforéza = se využívá na separaci jednotlivých aminokyselin

Struktura

Obsahují aminovou skupinu (-NH₂) a karboxylovou skupinu (-COOH)
Podle poměru celkového počtu těchto skupin je lze rozdělit na kyselé (COOH > NH2), neutrální (COOH = NH2) a zásadité (COOH < NH2)
V bílkovinách se vyskytuje běžně 20 proteinogenních aminokyselin, které jsou spojeny peptidovou vazbou
Druh a jejich umístění v bílkovinách určuje sekvence DNA
- α-AMINOKYSELINY: mají skupinu NH₂ v poloze α (vázanou na 2. uhlík (chirální) ležící hned vedle uhlíku karboxylu)
  - Až na prolin

Z toho vyplývá, že aminokyseliny se mohou vyskytovat ve 2 konfiguracích (D- a L-):

L-AMINOKYSELINY: Veškeré kódované aminokyseliny se vyskytují výhradně v konfiguraci L-
- α uhlík je chirální, nese různé substituenty (kromě glycinu) →způsobuje optickou aktivitu
- Jejich konfigurace se odvozuje od L-glyceraldehydu (sacharid)

Výskyt

Některé aminokyseliny si organismus dokáže sám nasyntetizovat = neesenciální
Ostatní musí být přijímány v potravě = esenciální
- valin, leucin, izoleucin, methionin, tryptofan, threonin, lysin

Peptidická vazba

aminokyseliny se spojují mezi sebou peptidovou vazbou
pokud je spojených méně jak 100 jednotek aminokyselin → peptidy
pokud je spojených více jak 100 jednotek aminokyselin → bílkoviny
označujeme u nich N-konec = končí NH₂ skupinou a C-konec = končí COOH skupinou

    R    O   R
    |    ||  |
H₂N-CH-NH-C-CH-COOH

// N-konec // peptidová vazba // C-konec

Peptidy

vznikají kondenzací dvou nebo více molekul aminokyselin, při níž reaguje aminoskupina jedné s karboxylem druhé aminokyseliny a uvolňuje se molekula vody
Postupnou kondenzací vznikají dipeptidy, tripeptidy atd. (do 100 jednotek)
- Oligopeptidy – obsahují 2 až 10 aminokyselinových zbytků
- Polypeptidy – obsahují 11 až 100 aminokyselinových zbytků

Vlastnosti

Nesourodá skupina látek s různými účinky
Jejich vlastnosti vycházejí z počtu a druhu aminokyselin, které je tvoří
Často mají fyziologické účinky

Struktura

Pořadí aminokyselin, ve kterém jsou za sebou navázány peptidovou vazbou do řetězce

Biologický význam

Peptidové hormony
- Oxytocin – hormon zadního laloku hypofýzy, způsobuje stahy hladkého svalstva, důležitý např. při porodu
- Antidiuretin (ADH) – hormon zadního laloku hypofýzy, zvyšuje krevní tlak a podporuje zpětnou resorpci vody v ledvinách
- Adrenokortikotropní hormon (ACTH) – je vylučován předním lalokem hypofýzy a ovlivňuje činnost nadledvinek
- Inzulin – hormon slinivky břišní, reguluje hladinu glukózy v krvi
Peptidová antibiotika
- Penicilin – produkovány plísní Penicillum notatum
Jedovaté peptidy
- Hadí jedy
- Falloidin – v muchomůrce zelené
Protaminy
- Peptidy zásadité povahy, např. ve spermatu ryb k vázání nukleových kyselin

Bílkoviny

Bílkoviny jsou základní stavební jednotky živé hmoty, přítomné ve všech buňkách
Bílkoviny neboli proteiny patří mezi biopolymery (přírodní makromolekulární látky)
Jsou složené z aminokyselinových zbytků (více než 100) spojených peptidovou vazbou
Na jejich stavbě se podílí 20 proteinogenních aminokyselin

Rozdělení

Bílkoviny můžeme dělit na:
- Jednoduché – obsahují ve svých molekulách pouze aminokyseliny
- Složené – kromě bílkovinné složky obsahují ještě nebílkovinnou složku, tzv. prostetickou skupinu

Biologický význam

Stavební (např. kolagen, keratin)
- Katalytickou (enzymy)
Regulační (hormony)
Obrannou (imunoglobuliny)
Transportní (např. hemoglobin)

Struktura

Bílkoviny jsou složené přibližně z 50 % uhlíku, 24 % kyslíku, 18 % dusíku, 6 % vodíku a 2 % jiných prvků (např. síry)
Tyto sloučeniny jsou makromolekuly tvořené několika sty kondenzovaných aminokyselinových jednotek
Rozeznáváme 4 úrovně struktury bílkovin: primární, sekundární, terciální a kvarterní

> PRIMÁRNÍ STRUKTURA

Udává pořadí (sekvenci) aminokyselin v polypeptidovém řetězci
Podmiňuje biochemickou funkci bílkovin

> SEKUNDÁRNÍ STRUKTURA

Je dána geometrickým uspořádáním polypeptidového řetězce
- Je umožněna volnou rotací kolem jednoduchých vazeb α-uhlíků v polypeptidovém řetězci a stabilizována existencí vodíkových vazeb, existují dvě základní sekundární struktury:
  - α-helix: uspořádání do pravotočivé šroubovice, závity jsou stabilizovány vodíkovými vazbami
  - skládaný list (β-struktura): představuje spojení mnoha rovnoběžných bílkovinných makromolekul do tvaru, který připomíná složený list papíru
  - makromolekuly jsou spojeny přes intramolekulární vodíkové vazby, postranní řetězce aminokyselin směřují pod a nad rovinu skládaného listu

> TERCIÁLNÍ STRUKTURA

Představuje uspořádání α-helixu a skládaného listu v prostoru
Typický je globulární (klubkovitý) nebo fibrilární (vláknitý) tvar
Jednotlivé části řetězce jsou spojeny slabými nevazebnými interakcemi, mezi něž patří iontové interakce, van der Waalsovy síly a vodíkové můstky mezi postranními řetězci aminokyselin, dále se podílejí kovalentní disulfidové vazby

> KVARTÉRNÍ STRUKTURA

Objasňuje výstavbu molekul bílkovin z jednotlivých polypeptidových řetězců, tzv. podjednotek, které spolu nejsou spojeny kovalentními vazbami

Vlastnosti

Vlastnosti bílkovin jsou dány jejich strukturou a určují jejich funkci v organismu
Jsou to pevné látky, jejich rozpustnost ve vodných roztocích je závislá na struktuře
Pokud jsou rozpustné, tvoří koloidní roztoky (od pravých roztoků se liší velikostí rozptýlených částic)
VYSOLOVÁNÍ (zvyšování koncentrace soli) koloidních roztoků bílkovin způsobuje vyloučení bílkovin z roztoku ve formě sraženiny při procesu zvaném koagulace:
- Vratná (reverzibilní): přidáním vody se sraženina rozptýlí na původní koloidní roztok, vzniká např. účinkem NaCl
- Nevratná (ireverzibilní): sraženinu nelze rozpustit, vzniká např. účinkem solí těžkých kovů
Účinkem některých fyzikálních nebo chemických vlivů (vyšší teplota, ozáření, roztoky kyselin, zásad) dochází k ireverzibilním změnám terciální struktury, nastává DENATURACE, bílkovina ztrácí biologickou aktivitu

Důkaz bílkovin

> XANTHOPROTEINOVÁ REAKCE

Dokazuje se přítomnost aromatických sloučenin v bílkovinách
Po přidání koncentrované HNO₃ k bílkovinám vznikne žluté zbarvení a po přidání NH₃ bílkovina zoranžoví

Metabolismus bílkovin

Metabolismus můžeme sledovat podle tzv. dusíkové bilance, což je poměr mezi výdejem a příjmem dusíku organismem (normální zdraví jedinec má dusíkovou bilanci v tzv. dusíkové rovnováze → množství přijatého dusíku se rovná množství vyloučeného dusíku)

Katabolismus bílkovin

Bílkoviny se hydrolyticky štěpí enzymy (proteasy) až na aminokyseliny, které jsou dále využívány především k syntéze nových bílkovin nebo jiných dusíkatých látek (např. purinů)
Aminokyseliny mohou také sloužit jako zdroj energie, jsou odbourávány deaminací, při níž se od aminokyseliny odštěpuje aminoskupina ve formě toxického amoniaku:
- Amoniak vstupuje do tzv. ornithinového cyklu, kde je přeměněn na močovinu, která je vylučována močí
- Uhlíkaté zbytky aminokyselin se začleňují do Krebsova cyklu (každá z 20 proteinogenních aminokyselin má vlastní cestu odbourávání)
- BÍLKOVINY -> AMINOKYSELINY -> ZBYTKY -> GLYKOLÝZA -> CITRÁT

Anabolismus bílkovin

Esenciální – je jich 8, člověk je nedokáže syntetizovat, musí být přijímány potravou
Neesenciální – je jich 12, často vznikají transaminací (přenos aminoskupiny z jedné aminokyseliny na α-oxokyselinu za vzniku jiné aminokyseliny

Bílkoviny jsou z aminokyselin syntetizovány v procesu zvaném proteosyntéza

Je proces syntézy bílkovin
Informace o přesném pořadí aminokyselin v bílkovinách je uložena v primární struktuře DNA
Proteosyntéza zahrnuje dvě fáze:
- TRANSKRIPCE je „přepis“ informace o nukleotidovém složení z molekuly DNA na molekulu m-RNA, nukleotidy v m-RNA se řadí za sebou na základě komplementarity bází, probíhá především v jádře
- TRANSLACE je „překlad“ pořadí nukleotidů z m-RNA do pořadí aminokyselin vznikajícího polypeptidového řetězce, aminokyseliny jsou na místo syntézy transportovány pomocí t-RNA, probíhá na ribozomech:
  - druh aminokyseliny určuje tzv. kodon (triplet) – tři za sebou následující báze v m-RNA
  - ke každému kodonu je komplementární antikodon – tři za sebou následující báze t-RNA komplementární ke kodonu, každá t-RNA je specifická pro určitou aminokyselinu